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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Une fusion réussie pour un intermédiaire clé vers le site actif de la nitrogénase

La nitrogénase est une métalloprotéine essentielle qui catalyse la réduction du diazote en ammoniac à température et pression ambiante. Elle joue donc un rôle majeur du cycle global de l’azote. Elle utilise, pour cela, deux centres métalliques : le P-cluster, un centre atypique [Fe8S7] qui permet le transfert d’électron vers le site actif proprement dit qui est un centre organométallique [MoFe7S9C-(R)-homocitrate]. La biosynthèse de ce dernier nécessite l’action d’une douzaine de protéines accessoires regroupées dans la machinerie d’assemblage NIF (pour NItrogen Fixation). La protéine NifB est l’enzyme clé de ce mécanisme car elle est responsable de la fusion de deux centres [Fe4S4] combinée à l’insertion d’un ion carbure et l’ajout d’un ion sulfure pour produire un précurseur [Fe8S9C] appelé NifB-co. Récemment, des collègues américains ont publié une structure cristalline de la protéine NifB avec l’ensemble de ses centres métalliques. Malheureusement, ils ont mal modélisé leurs données cristallographiques et n’ont pas été capable d’identifier le contenu du site actif. En reprenant ces données, des chercheurs du groupe METALLO de l’IBS ont pu mettre en évidence la présence d’un centre [Fe8S8] résultant de la fusion des centres [Fe4S4]. Cette structure cristalline permet dont de redéfinir l’ordre des réactions montrant que la fusion des centres FeS doit avoir lieu avant l’insertion de l’ion carbure. La coordination particulière de cet intermédiaire montre clairement le rôle de la matrice protéique dans l’organisation des étapes de biosynthèse du NifB-co, dévoilant ainsi le mécanisme de l’enzyme.

An unexpected P-cluster like intermediate en route to the nitrogenase FeMo-co. Leon P. Jenner, Mickael V. Cherrier, Patricia Amara, Luis M. Rubio and Yvain Nicolet. Chemical Science DOI : 10.1039/D1SC00289A