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Institut de Biologie StructuraleGrenoble / France

Faits marquants

Chimie verte et biocarburants : le fonctionnement d’une photoenzyme clef décrypté

Un consortium international* de scientifiques, dont des chercheurs des groupes DYNAMOP et GSY de l’IBS, a décrypté le mécanisme de fonctionnement de l’enzyme Fatty Acid Photodecarboxylase (FAP), une découverte publiée dans Science le 08/04/2021. Cette photoenzyme est naturellement présente dans de nombreuses algues microscopiques et utilise l’énergie lumineuse pour catalyser la formation d’hydrocarbures à partir d’acides gras.
Pour élucider le mécanisme de cette enzyme unique, les équipes de recherche ont combiné une panoplie d’approches expérimentales et théoriques comprenant la bioingénierie, les spectroscopies optique et vibrationnelle résolues en temps ou couplées à des approches de piégeage d’intermédiaires réactionnels à basse température, les cristallographies statique et cinétique réalisées à des synchrotrons ou avec un laser à électrons libres à rayons X (XFEL), ainsi que des calculs de chimie quantique. L’élucidation du mécanisme catalytique de la FAP et l’identification des intermédiaires et des éléments de structure indispensables à son activité constituent une base incontournable pour l’optimisation de l’enzyme en vue de produire des composés d’intérêt industriel par des procédés plus “verts” et facilement modulables par la lumière. Communiqué de presse

* En France, cette étude a mobilisé des chercheurs issus de l’Institut de Biosciences et Biotechnologies d’Aix-Marseille à Cadarache, de l’Institut de Biologie Intégrative de la Cellule de Gif-sur-Yvette, de l’Institut Polytechnique de Paris à Palaiseau, de l’Institut de Biologie Structurale de Grenoble, des Universités de Lille et de Rennes, de l’Installation Européenne de Rayonnement Synchrotron et de l’Institut Laue Langevin ; et à l’étranger, des chercheurs de l’Institut Max-Planck d’Heidelberg, de l’Université d’Etat de Moscou et du Laboratoire National d’Accélérateur SLAC de Stanford.

Mechanism and dynamics of fatty acid photodecarboxylase. Sorigué D, Hadjidemetriou K, Blangy S, Gotthard G, Bonvalet A, Coquelle N, Samire P, Aleksandrov A, Antonucci L, Benachir A, Boutet S, Byrdin M, Cammarata M, Carbajo S, Cuiné S, Doak RB, Foucar L, Gorel A, Grünbein M, Hartmann E, Hienerwadel R, Hilpert M, Kloos M, Lane TJ, Légeret B, Legrand P, Li-Beisson Y, Moulin S, Nurizzo D, Peltier G, Schirò G, Shoeman RL, Sliwa M, Solinas X, Zhuang B, Barends TRM, Colletier J-P, Joffre M, Royant A, Berthomieu C, Weik M, Domratcheva T, Brettel K, Vos MH, Schlichting I, Arnoux P, Müller P, Beisson F. Science 2021 ; 372:eabd5687 (https://science.sciencemag.org/content/372/6538/eabd5687/tab-pdf)

Contact IBS : Martin Weik, chercheur CEA de l’IBS (Groupe Dynamique et Cinétique des processus moléculaires)

Une fusion réussie pour un intermédiaire clé vers le site actif de la nitrogénase

La nitrogénase est une métalloprotéine essentielle qui catalyse la réduction du diazote en ammoniac à température et pression ambiante. Elle joue donc un rôle majeur du cycle global de l’azote. Elle utilise, pour cela, deux centres métalliques : le P-cluster, un centre atypique [Fe8S7] qui permet le transfert d’électron vers le site actif proprement dit qui est un centre organométallique [MoFe7S9C-(R)-homocitrate]. La biosynthèse de ce dernier nécessite l’action d’une douzaine de protéines accessoires regroupées dans la machinerie d’assemblage NIF (pour NItrogen Fixation). La protéine NifB est l’enzyme clé de ce mécanisme car elle est responsable de la fusion de deux centres [Fe4S4] combinée à l’insertion d’un ion carbure et l’ajout d’un ion sulfure pour produire un précurseur [Fe8S9C] appelé NifB-co. Récemment, des collègues américains ont publié une structure cristalline de la protéine NifB avec l’ensemble de ses centres métalliques. Malheureusement, ils ont mal modélisé leurs données cristallographiques et n’ont pas été capable d’identifier le contenu du site actif. En reprenant ces données, des chercheurs du groupe METALLO de l’IBS ont pu mettre en évidence la présence d’un centre [Fe8S8] résultant de la fusion des centres [Fe4S4]. Cette structure cristalline permet dont de redéfinir l’ordre des réactions montrant que la fusion des centres FeS doit avoir lieu avant l’insertion de l’ion carbure. La coordination particulière de cet intermédiaire montre clairement le rôle de la matrice protéique dans l’organisation des étapes de biosynthèse du NifB-co, dévoilant ainsi le mécanisme de l’enzyme.

An unexpected P-cluster like intermediate en route to the nitrogenase FeMo-co. Leon P. Jenner, Mickael V. Cherrier, Patricia Amara, Luis M. Rubio and Yvain Nicolet. Chemical Science DOI : 10.1039/D1SC00289A

Parution de la nouvelle Lettre d’information de l’IBS

Retrouvez le numéro de Mars 2021.