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Premier film moléculaire en ‘slow motion’ et 3D d’une protéine membranaire, la bactériorhodopsine
La bactériorhodopsine est une protéine qui absorbe la lumière et transporte des protons à travers les membranes cellulaires, une fonction essentielle des systèmes biologiques. Les chercheurs se sont longtemps interrogés sur le mécanisme que la protéine utilise pour expulser des protons de façon unidirectionnelle, de l’intérieur vers l’extérieur de la cellule. A three-dimensional movie of structural changes in bacteriorhodopsin. Nango E, Royant A, Kubo M, Nakane T, Wickstrand C, Kimura T, Tanaka T, Tono K, Song C, Tanaka R, Arima T, Yamashita A, Kobayashi J, Hosaka T, Mizohata E, Nogly P, Sugahara M, Nam D, Nomura T, Shimamura T, Im D, Fujiwara T, Yamanaka Y, Jeon B, Nishizawa T, Oda K, Fukuda M, Andersson R, Båth P, Dods R, Davidsson J, Matsuoka S, Kawatake S, Murata M, Nureki O, Owada S, Kameshima T, Hatsui T, Joti Y, Schertler G, Yabashi M, Bondar AN, Standfuss J, Neutze R, Iwata S. Science ; 354(6319):1552-1557 |
Inauguration de la plate-forme EMBL-IBS de cristallographie à haut débit
Une plateforme rénovée et améliorée de haute technologie (HTX) a été lancée sur le campus EPN de Grenoble. La plate-forme offre un accès robotisé pour la cristallisation des protéines solubles et membranaires et la collecte automatisée des cristaux, favorisant ainsi la détermination efficace de structure par cristallographie aux rayons X pour les scientifiques des laboratoires académiques ou des sociétés pharmaceutiques. La nouvelle plateforme HTX est un effort commun entre EMBL Grenoble et l’Institut de Biologie Structurale (IBS) : la plateforme EMBL HTX offre des services de cristallisation de protéines hydrosolubles et de récolte automatisée de cristaux et la plateforme IBS est spécialisée dans la cristallisation de protéines membranaires. |
Elaboration d’une protéine rouge à la fluorescence inégalée
Depuis les débuts de l’utilisation de la GFP comme marqueur de colocalisation de protéine en 1994, l’ensemble du spectre de la lumière visible a été progressivement couvert de protéines à l’efficacité de fluorescence optimisée, du bleu à l’orange, en passant par le cyan, le vert et le jaune. Cependant, la gamme spectrale du rouge (au-dessus de 570 nm) manquait jusqu’à présent de protéines possédant une efficacité de fluorescence dépassant 50%. Des chercheurs de l’IBS et de l’ESRF se sont associés à une équipe de l’Université d’Amsterdam pour mettre au point et caractériser une protéine fluorescente rouge, mScarlet, aux propriétés remarquables d’efficacité de fluorescence (70%) et de temps de vie de fluorescence (3,9 ns). Elle a été élaborée par une méthode originale consistant à créer un gène synthétique en comparant l’ensemble des séquences de protéines fluorescentes rouges naturelles et en sélectionnant les acides aminés les plus conservés. Cette protéine artificielle, déjà faiblement fluorescente, a été améliorée par mutagenèse aléatoire, et optimisée par mesure à haut débit de temps de vie de fluorescence. La résolution de la structure cristallographique des meilleurs mutants a permis d’identifier mScarlet et de comprendre l’origine moléculaire de sa haute efficacité de fluorescence : un chromophore maintenu plan de manière rigide par un ensemble d’interactions de type doublet libre-système conjugué, van der Waals, électrostatique et liaison hydrogène. mScarlet : a bright monomeric red fluorescent protein for cellular imaging. Daphne S. Bindels, Lindsay Haarbosch, Laura van Weeren, Marten Postma, Katrin E. Wiese, Marieke Mastop, Sylvain Aumonier, Guillaume Gotthard, Antoine Royant, Mark A. Hink and Theodorus W.J. Gadella Jr. Nature Methods doi : 10.1038/nmeth.4074. |
Un canal protéique connecte la cellule mère à la préspore au cours de la sporulation
A ring-shaped conduit connects the mother cell and forespore during sporulation in Bacillus subtilis. Rodrigues CD, Henry X, Neumann E, Kurauskas V, Bellard L, Fichou Y, Schanda P, Schoehn G, Rudner DZ, Morlot C. Proc Natl Acad Sci U S A 113(41):11585-11590. |
Deux peptides et six sulfates s’allient pour bloquer l’entrée du VIH
CD4-mimetic sulfopeptide conjugates display sub-nanomolar anti-HIV-1 activity and protect macaques against a SHIV162P3 vaginal challenge. Ariën KK, Baleux F, Desjardins D, Porrot F, Coïc YM, Michiels J, Bouchemal K, Bonnaffé D, Bruel T, Schwartz O, Le Grand R, Vanham G, Dereuddre-Bosquet N, Lortat-Jacob H.Scientific Reports ;6:34829 |
Caracterisation du virus spumeux humain par microscopie electronique
Cryo-electron Microscopy Structure of the Native Prototype Foamy Virus Glycoprotein and Virus Architecture. Effantin G, Estrozi LF, Aschman N, Renesto P, Stanke N, Lindemann D, Schoehn G, Weissenhorn W. PLoS Pathogens ;12(7):e1005721 |
La structure de la toxine BinAB révélée : un petit pas pour l’Homme, un gros tracas pour les moustiques !
De novo phasing with X-ray laser reveals mosquito larvicide BinAB structure . Jacques-Philippe Colletier, Michael R. Sawaya, Mari Gingery, Jose A. Rodriguez, Duilio Cascio, Aaron S. Brewster, Tara Michels-Clark, Robert H. Hice, Nicolas Coquelle, Sébastien Boutet, Garth J. Williams, Marc Messerschmidt, Daniel P. DePonte, Raymond G. Sierra, Hartawan Laksmono, Jason E. Koglin, Mark S. Hunter, Hyun-Woo Park, Monarin Uervirojnangkoorn, Dennis K. Bideshi, Axel T. Brunger, Brian A. Federici, Nicholas K. Sauter, David S. Eisenberg. Nature DOI : 10.1038/nature19825 |
Le mécanisme réactionnel de l’enzyme NadA décortiqué
Crystal Structures of Quinolinate Synthase in Complex with a Substrate Analogue, the Condensation Intermediate, and Substrate-Derived Product. Anne Volbeda, Claudine Darnault, Oriane Renoux, Debora Reichmann, Patricia Amara, Sandrine Ollagnier de Choudens, and Juan C. Fontecilla-Camps. J. Am. Chem. Soc. ;138(36):11802-9 |
Des neutrons pour comprendre le secret des bactéries extrêmophiles comme celles qui décomposent le Titanic
Neutrons describe ectoine effects on water H-bonding and hydration around a soluble protein and a cell membrane. Giuseppe Zaccai, Irina Bagyan, Jérôme Combet, Gabriel J. Cuello, Bruno Demé, Yann Fichou, François-Xavier Gallat, Victor M. Galvan Josa, Susanne von Gronau, Michael Haertlein, Anne Martel, Martine Moulin, Markus Neumann, Martin Weik, and Dieter Oesterhelt. Scientific Reports. 6:31434 |
Décryptage d’un système de guidage cellulaire pour lutter contre les infections à pneumocoque
Structure–function analysis of the extracellular domain of the pneumococcal cell division site positioning protein MapZ. Sylvie Manuse, Nicolas L. Jean, Mégane Guinot, Jean-Pierre Lavergne, Cédric Laguri, Catherine M. Bougault, Michael S. VanNieuwenhze, Christophe Grangeasse & Jean-Pierre Simorre. Nature Communications, doi:10.1038/ncomms12071, Published 27 June 2016 |
Cinétique de l’assemblée de la Transthyrétine surveillée par spectrométrie de masse native
Impact of Deuteration on Assembly Kinetics of Transthyretin Monitored by Native Mass Spectrometry and Implications for Amyloidosis. Ai Woon Yee, Martine Moulin, Nina Breteau, Michael Haertlein, Edward P. Mitchell, Jonathan B. Cooper, Elisabetta Boeri Erba*, V. Trevor Forsyth* (*Corresponding authors). Angew Chem Int Ed Engl. 2016 Jun 17. doi : 10.1002/anie.201602747 |
Création de la start-up NMR-BioIssue du savoir-faire de l’Institut de Biologie Structurale (IBS) et de Institut de Biosciences et Biotechnologies (BIG) de Grenoble sur le marquage isotopique et la protonation spécifique des protéines deutérées, la société NMR-Bio repose sur une technologie de rupture qui permet de repousser les frontières de la RMN pour étudier, à l’échelle atomique, des assemblages de protéines de haut poids moléculaire. Dans ce cadre, elle distribue d’une part, des précurseurs permettant de marquer spécifiquement des protéines pour les études RMN et propose d’autre part, un service de protéines à façon/analyses de données RMN pour des groupes de recherches industriels. Fidèle au milieu dont elle est issue, elle revendique, de plus, une forte implication dans le domaine de la R&D pour continuer à développer des techniques de marquage innovantes et promouvoir les travaux de recherche fondamentale menés aussi bien par le groupe de RMN de l’IBS que le Laboratoire Chimie et Biologie des Métaux de BIG.
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Le virus de la rougeole livre un de ses secrets
Self-assembly of measles virus nucleocapsid-like particles : Kinetics and RNA sequence dependence. Sigrid Milles, Malene Ringkjøbing Jensen, Guillaume Communie, Damien Maurin, Guy Schoehn, Rob W.H. Ruigrok and Martin Blackledge. Angewandte Chemie, 30 May 2016 |
Production d’hydrogène par la lumière grâce à l’activité d’une hydrogenase adsorbée sur TiO2
Photoelectrochemical H2 Evolution with a Hydrogenase Immobilized on a TiO2 -Protected Silicon Electrode. Lee CY, Park HS, Fontecilla-Camps JC, Reisner E. Angew Chem Int Ed Engl. ;55(20):5971-4. |
Nouvel éclairage sur la dynamique des protéines intrinsèquement désordonnées
Identification of Dynamic Modes in an Intrinsically Disordered Protein using Temperature-dependent NMR Relaxation. Abyzov A, Salvi N, Schneider R, Maurin D, Ruigrok RW, Jensen MR, Blackledge M. Journal of the American Chemical Society ;138(19):6240-51 |
Une avancée dans la recherche d’un vaccin contre le SIDA
Early Antibody Lineage Diversification and Independent Limb Maturation Lead to Broad HIV-1 Neutralization Targeting the Env High-Mannose Patch. Daniel T. MacLeod, Nancy M. Choi, Bryan Briney, Fernando Garces, Lorena S. Ver, Elise Landais, Ben Murrell, Terri Wrin, William Kilembe, Chi-Hui Liang, Alejandra Ramos, Chaoran B. Bian, Lalinda Wickramasinghe, Leopold Kong, Kemal Eren, Chung-Yi Wu, Chi-Huey Wong, show The IAVI Protocol C Investigators & The IAVI African HIV Research Network, Sergei L. Kosakovsky Pond, Ian A. Wilson, Dennis R. Burton, Pascal Poignard. Immunity ; DOI : http://dx.doi.org/10.1016/j.immuni.2016.04.016 |
L’union fait la fleurLa protéine LEAFY, un facteur de transcription responsable de la formation des fleurs, est capable de s’assembler en petites chaines formées de plusieurs protéines. Ce mécanisme lui permet de se fixer et d’activer des régions du génome inaccessibles à une protéine seule. Ces résultats ont été obtenus par des chercheurs du Laboratoire de physiologie cellulaire végétale et de l’Institut de biologie structurale, en collaboration avec des partenaires internationaux. Publiés le 21 avril 2016 dans Nature communications, ils ouvrent la voie à de nouvelles pistes de recherche sur la régulation de l’expression des gènes. A SAM oligomerization domain shapes the genomic binding landscape of the LEAFY transcription factor. Sayou C, Nanao MH, Jamin M, Posé D, Thévenon E, Grégoire L, Tichtinsky G, Denay G, Ott F, Peirats Llobet M, Schmid M, Dumas R, Parcy F. Nature Communication ;7:11222. |
Une réaction de chimie radicalaire filmée dans une protéine
Carbon–sulfur bond-forming reaction catalysed by the radical SAM enzyme HydE. Roman Rohac, Patricia Amara, Alhosna Benjdia, Lydie Martin, Pauline Ruffié, Adrien Favier, Olivier Berteau, Jean-Marie Mouesca, Juan C. Fontecilla-Camps and Yvain Nicolet. Nature Chemistry DOI : 10.1038/nchem.2490 |
Cristallographie sérielle de la protéine fluorescente commutable IrisFP
Serial Femtosecond Crystallography and Ultrafast Absorption Spectroscopy of the Photoswitchable Fluorescent Protein IrisFP. Colletier JP, Sliwa M, Gallat FX, Sugahara M, Guillon V, Schiro G, Coquelle N, Woodhouse J, Roux L, Gotthard G, Royant A, Uriarte LM, Ruckebusch C, Joti Y, Byrdin M, Mizohata E, Nango E, Tanaka T, Tono K, Yabashi M, Adam V, Cammarata M, Schlichting I, Bourgeois D, Weik M (2016) The Journal of Physical Chemistry Letters : 882-887 |
Une protéine prise en flagrant délit d’évolution
Fine-Tuning of a Radical-Based Reaction by Radical S-Adenosyl-L- Methionine Tryptophan Lyase |
Décès de Bernard Jacrot, promoteur de la biologie structurale à GrenobleIngénieur au CEA dans les années soixante, premier directeur français de l’ILL de 1967 à 1973, directeur de l’antenne grenobloise de l’EMBL de 1980 à 1990, Bernard Jacrot a joué un rôle important dans l’établissement de la Biologie Structurale à Grenoble. Ancien élève de l’Ecole Polytechnique, ingénieur en biophysique et docteur en sciences physiques, Bernard Jacrot fut adjoint au chef du service de physique du solide au CEA. C’est de là que, dès 1962, il a soutenu avec beaucoup d’enthousiasme le projet de centre de recherche neutronique franco-allemand qui allait devenir l’ILL. Il en est devenu le premier directeur français, en 1967, en tandem avec le Prof. H. Maier-Leibnitz et s’est peu à peu spécialisé en biologie, parvenant à démontrer tout l’intérêt des recherches neutroniques dans ce domaine. Les travaux des groupes LSS et Sciences du Vivant de l’ILL, ainsi que ceux de l’IBS et du PSB lui doivent beaucoup. La Direction de l’IBS et son personnel lui rendent hommage et adressent leurs sincères condoléances à sa famille et à ses proches. |
Le côté obscur des protéines fluorescentes photoconvertibles
Arginine 66 Controls Dark-State Formation in Green-to-Red Photoconvertible Fluorescent Proteins. Romain Berardozzi, Virgile Adam, Alexandre Martins et Dominique Bourgeois. Journal of the American Chemical Society ;138(2):558-65. |
Christophe Moreau, lauréat d’une prestigieuse bourse européenne « ERC Consolidator Grants »Le Conseil européen de la recherche (European Research Council , ERC) vient de décerner une bourse "Consolidator Grant" à Christophe Moreau, membre du groupe Channels de l’IBS, dans le cadre d’un projet visant à développer la technologie Ion Channel-Coupled Receptor (ICCR) pour des applications de diagnostic in vitro. Christophe Moreau est chercheur CNRS à l’institut de Biologie Structurale de Grenoble (IBS - unité mixte CEA/CNRS/UGA). Son projet, intitulé « NANOZ-ONIC » a reçu un soutien financier de la part de l’ERC qui s’élève à 1 770 000 € sur 5 ans. L’excellence scientifique au niveau européen est l’un des principaux critères de sélection de ces bourses qui récompensent des chercheurs talentueux possédant entre 7 et 12 ans d’expérience depuis l’obtention de leur doctorat, ayant un parcours scientifique prometteur et qui souhaitent consolider leur équipe de recherche. En quoi consiste le projet récompensé ? |
Synthèses de CO et CN- par la maturase de l’hydrogénase à [FeFe] HydG
CO and CN- syntheses by [FeFe]-hydrogenase maturase HydG are catalytically differentiated events. Pagnier A, Martin L, Zeppieri L, Nicolet Y, Fontecilla-Camps JC. Proc Natl Acad Sci U S A. 2016 Jan 5 ;113(1):104-9. |