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Pascal Poignard parmi les chercheurs les plus cités au mondeChaque année, la société d’édition Thomson Reuters (devenu Clarivate Analytics) analyse les articles scientifiques couvrant 21 champs disciplinaires, publiés au cours des 11 dernières années dans des revues internationales. Ces données permettent d’obtenir une liste d’environ 3000 chercheurs qui se sont distingués en publiant un grand nombre d’articles qui se classent parmi les 1% les plus cités dans leurs domaines respectifs. Un chercheur de l’IBS, Pascal Poignard, responsable du Groupe VIH et Virus Humains Persistants et Professeur des universités-praticien hospitalier (CHUGA & UGA), figure sur la liste 2017 des 3 300 chercheurs les plus cités dans le monde (catégorie "Microbiologie") . |
Les phages : nouvel éclairage sur le fonctionnement de ces redoutables nanomachines tueuses de bactéries
Les bactériophages, virus qui attaquent les bactéries, sont l’entité biologique la plus abondante et la plus diversifiée sur Terre. Ils sont présents dans tous les biotopes, de la haute atmosphère aux fosses océaniques profondes en passant par nos intestins et le lait maternel. Tueurs de bactéries, mais également vecteurs d’information génétique entre bactéries, les phages ont un rôle essentiel dans l’évolution, la diversité et la régulation des populations bactériennes. Ils ont par exemple un impact majeur sur les cycles biogéochimiques de la matière et sur le climat. Ils jouent également un rôle important dans l’acquisition de toxines par les souches bactériennes qui peuvent alors devenir infectieuses pour l’homme. Cependant, prédateurs naturels des bactéries, ils commencent à être utilisés pour soigner les maladies infectieuses dues à des bactéries qui sont de plus en plus résistantes aux antibiotiques. Bacteriophage T5 tail tube structure suggests a trigger mechanism for Siphoviridae DNA ejection. Charles-Adrien Arnaud, Grégory Effantin, Corinne Vivès, Sylvain Engilberge, Maria Bacia, Pascale Boulanger, Eric Girard, Guy Schoehn and Cécile Breyton. Nature Communication ; doi:10.1038/s41467-017-02049-3 |
Le coloriage innovant et spécifique de la surface du pneumocoque
Specific and spatial labeling of choline-containing teichoic acids in Streptococcus pneumoniae by click chemistry. Di Guilmi AM, Bonnet J, Peiβert S, Durmort C, Gallet B, Vernet T, Gisch N, Wong YS. Chemical Commununications (Camb) ;53(76):10572-10575 |
Un instrument clé des neurosciences révèle un de ses secretsLe traitement de l’information dans le cerveau repose sur l’activité électrique des neurones elle-même contrôlée par l’ouverture et la fermeture de canaux ioniques membranaires permettant le passage d’ions à travers la membrane des neurones. En induisant par manipulation génétique l’expression dans des cellules excitables (neurones ou cellules musculaires) de canaux ioniques activables par la lumière (notamment les canaux cationiques ChannelRhodopsin 1 et 2), il devient possible de contrôler par la lumière l’activité électrique de ces cellules et ce avec une excellente résolution spatiotemporelle. Ceci a été démontré dès 2003 et a fait de la ChannelRhodopsin2 (ChR2) un instrument clé de l’optogénétique dans le champ des neurosciences. En 2010, l’optogénétique a été désignée "Méthode de l’année" dans tous les domaines scientifiques et techniques par la revue de recherche interdisciplinaire Nature Methods. Malgré l’importance extraordinaire de la protéine ChannelRhodopsin2, aucune structure à haute résolution de cette protéine n’avait été obtenue jusqu’à présent et les mécanismes fins du mode opératoire de ChR2 et des autres ChannelRhodopsins restaient très hypothétiques. Dans ce travail, les chercheurs du groupe MEMBRANE de l’IBS et leurs collaborateurs ont utilisé une approche de cristallisation en phase lipidique pour déterminer à haute résolution la structure cristalline de ChR2 et d’un mutant (C128T) ayant une durée de vie à l’état ouvert plus longue. Ce travail a permis de mettre en lumière les mécanismes moléculaires de la Channelrhodopsin 2 et notamment de comprendre comment la photoisomérisation du rétinal, le chromophore présent dans cette protéine, contrôle l’ouverture au sein de cette même protéine d’un pore perméable aux ions. Ces travaux sont essentiels pour la conception dans le futur de meilleurs outils optogénétiques. Structural insights into ion conduction by channelrhodopsin 2. Volkov O, Kovalev K., Polovinkin V, Borshchevskiy V, Bamann C, Astashkin R, Marin E, Popov A, Balandin T, Willbold D, Büldt G, Bamberg E, Gordeliy V. Science : Vol. 358, Issue 6366, pp. 1000-1001. |
Structure de l’ADN polymérase du virus de la vaccine
The vaccinia virus DNA polymerase structure provides insights into the mode of processivity factor binding. Tarbouriech N, Ducournau C, Hutin S, Mas PJ, Man P, Forest E, Hart DJ, Peyrefitte CN, Burmeister WP, Iseni F. Nature Communications ;8(1):1455 |
Résistance aux antibiotiques : une nouvelle cible dans la paroi bactérienne
Molecular architecture of the PBP2:MreC core bacterial cell wall synthesis complex. Contreras-Martel C, Martins A, Ecobichon C, Maragno Trindade D, Mattei PJ, El Ghachi M, Hicham S, Hardouin P, Boneca IG, Dessen A. Nature Communications |
Inauguration d’une plateforme de cryomicroscopie électronique sur le Campus EPN
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Nobel de chimie : le vivant vitrifié sous le regard du microscope électroniqueLe jury du prix Nobel de chimie met cette année la biologie structurale sur le devant de la scène. Jacques Dubochet, Joachim Frank et Richard Henderson reçoivent les honneurs pour la mise au point de la cryo-microscopie électronique. Décryptage par Guy Schoehn. responsable du groupe de Microscopie Electronique et Méthodes de l’IBS |
Cristallophore, un outil tout-en-un pour la cristallographie des protéines
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Le Groupe Machines de Réplication Virale de Marc Jamin, labellisé Equipe FRMLe groupe Machines de Réplication Virale (VRM) de Marc Jamin vient d’être labellisé "Equipe FRM 2017". En quoi consiste le projet sélectionné ? |
Une nouvelle lumière sur les états noirs des protéines fluorescentes
Photoswitching of Green mEos2 by Intense 561-nm Light Perturbs Efficient Green-to-Red Photoconversion in Localization Microscopy. D. Thédié, R. Berardozzi, V. Adam, D. Bourgeois. J. Phys. Chem. Lett., 2017, 8, 4424−4430 A General Mechanism of Photoconversion of Green-to-Red Fluorescent Proteins Based on Blue and Infrared Light Reduces Phototoxicity in Live-Cell Single-Molecule Imaging. B. Turkowyd, A. Balinovic, D. Virant, H. G. Gölz Carnero, F. Caldana, M. Endesfelder, D. Bourgeois, and U. Endesfelder. Angewandte Chemie International Edition England ; 56, 1-7 |
AminoCraft : apprendre les acides aminées en s’amusant
Disponible gratuitement, en français et en anglais, en téléchargement sur smartphone (Android ou Apple), cette application « embarquée » ne nécessite pas de connexion wifi ou mobile. Le développement de AminoCraft a été rendu possible grâce à un financement de la région Rhône Alpes Auvergne et l’aide de l’Université Grenoble Alpes. |
Cinéma moléculaire ultra-rapide : voir les protéines absorber la lumière
Chromophore twisting in the excited state of a fluorescent protein captured by time-resolved serial femtosecond crystallography. Coquelle N, Sliwa M, Woodhouse J, Schirò G, Adam V, Aquila A, Barends T, Boutet S, Byrdin M, Carbajo S, De la Mora E, Doak B, Feliks M, Fieschi F, Foucar L, Guillon V, Hilpert M, Hunter M, Jakobs S, Koglin J, Kovacsova G, Lane TJ, Lévy B, Liang M, Nass K, Ridard J, Robinson J, Roome C, Ruckebusch C, Seaberg M, Thepaut M, Cammarata M, Demachy I, Field M, Shoeman R, Bourgeois D, Colletier J-P, Schlichting I, Weik M. Nature Chemistry |
La RMN un outil pour la détection des interactions très faibles dans les protéines
Observation of CH⋅⋅⋅π Interactions between Methyl and Carbonyl Groups in Proteins. Perras FA, Marion D, Boisbouvier J, Bryce DL, Plevin MJ. Angewandte Chemie-International Edition England doi : 10.1002/anie.201702626 |
Comment l’environnement cristallin modifie le paysage énergétique des protéines
Slow conformational exchange and overall rocking motion in ubiquitin protein crystals. Kurauskas V, Izmailov SA, Rogacheva O, Hessel A, Ayala I, Woodhouse J, Shilova A, Xue Y, Yuwen T, Coquelle N, Colletier JP, Skrynnikov NR, Schanda P. Nature Communications DOI:10.1038/10.1038/s41467-017-00165-8 |
Un mécanisme de signalisation transmembranaire par les capteurs histidine kinases
Mechanism of transmembrane signaling by sensor histidine kinases. Gushchin I, Melnikov I, Polovinkin V, Ishchenko A, Yuzhakova A, Buslaev P, Bourenkov G, Grudinin S, Round E, Balandin T, Borshchevskiy V, Willbold D, Leonard G, Büldt G, Popov A, Gordeliy V. Science ;356(6342 |
Comment le phytoplancton domine-t-il les océans ?
Plastid thylakoid architecture optimises photosynthesis in diatoms. Flori S, Jouneau PH, Bailleul B, Gallet B, Estrozi LF, Moriscot C, Bastien O, Eicke S, Schober A, Río Bártulos C, Maréchal E, Kroth PG, Petroutsos D, Zeeman S, Breyton C, Schoehn G, Falconet D and Finazzi G. Nature Communications ;8:15885. |
Désagregation sélective des nanotubes de carbone par la protéine de l’immunité innée C1q
Human Immune Protein C1q Selectively Disaggregates Carbon Nanotubes. Saint-Cricq M, Carrete J, Gaboriaud C, Gravel E, Doris E, Thielens N, Mingo N, Ling WL. Nano Letters ;17(6):3409-3415 |
Un nouveau moyen de lutter contre les infections fongiques mortelles
* Équipes de Carlo Petosa (Institut de Biologie Structurale), Jérôme Govin (Institut de Biosciences et Biotechnologies de Grenoble), Muriel Cornet (TIMC-IMAG-TheREx, CHU Grenoble Alpes), Christophe d’Enfert (Institut Pasteur) et Charles McKenna (University of Southern California, Los Angeles). Selective BET bromodomain inhibition as an antifungal therapeutic strategy. Mietton F, Ferri E, Champleboux M, Zala N, Maubon D, Zhou Y, Harbut M, Spittler D, Garnaud C, Courçon M, Chauvel M, d’Enfert C, Kashemirov BA, Hull M, Cornet M, McKenna CE, Govin J, Petosa C. Nature Communications 8:15482. |
Mise en évidence d’un mécanisme d’arrêt de croissance des racines des plantes
Low phosphate activates STOP1-ALMT1 to rapidly inhibit root cell elongation. Balzergue C, Dartevelle T, Godon C, Laugier E, Meisrimler C, Teulon J-M, Creff A, Bissler M, Brouchoud C, Hagège A, Müller J, Chiarenza S, Javot H, Becuwe-Linka N, David P, Péret B, Delannoy E, Thibaud M-C, Armangaud J, Abel S, Pellequer J-L, Nussaume L and Desnos T. Nat. Commun. 8 : 15300. |
Découverte de la structure d’une particule fondamentale de la chromatine
Structure and Dynamics of a 197 bp Nucleosome in Complex with Linker Histone H1. Jan Bednar, Isabel Garcia-Saez, Ramachandran Boopathi, Amber R. Cutter, Gabor Papai, Anna Reymer, Sajad H. Syed, Imtiaz Nisar Lone, Ognyan Tonchev, Corinne Crucifix, Hervé Menoni, Christophe Papin, Dimitrios A. Skoufias, Hitoshi Kurumizaka, Richard Lavery, Ali Hamiche, Jeffrey J. Hayes, Patrick Schultz, Dimitar Angelov, Carlo Petosa, Stefan Dimitrov. Molecular Cell. Published : May 4, 2017. vol 66. issue 3, p384–397. DOI : http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2017.04.012 |
Polyvalan (start-up émanant de l’IBS et de l’ENS Lyon) et Pulsalys signent un contrat d’exploitation exclusif pour déterminer facilement la structure 3D des protéinesPULSALYS, la Société d’Accélération du Transfert de Technologies de Lyon Saint-Etienne annonce la signature d’une licence exclusive avec POLYVALAN, visant à faciliter la détermination de structures de protéines. POLYVALAN, qui bénéficie du savoir-faire de l’IBS et de l’ENS-Lyon, est spécialisée dans le développement, la fabrication et la commercialisation d’additifs chimiques innovants dédiés à la biologie structurale. |
Découverte d’un mécanisme moléculaire permettant aux bactéries de lutter contre la réponse immunitaire humaine à l’infection
Crystal structures of the NO sensor NsrR reveal how its iron-sulfur cluster modulates DNA binding. Anne Volbeda, Erin L. Dodd, Claudine Darnault, Jason C. Crack, Oriane Renoux, Matthew I. Hutchings, Nick E. Le Brun & Juan C. Fontecilla-Camps. Nature Com ;8:15052 |
Développement de stratégies innovantes pour observer la formation des machineries biologiques
Unraveling Self-Assembly Pathways of the 468 kDa Proteolytic Machine TET2. Pavel Macek, Rime Kerfah, Elisabetta Boeri Erba, Elodie Crublet, Christine Moriscot, Guy Schoehn, Carlos Amero, Jerome Boisbouvier. Science Advances ; vol3, n4, e1601601 |
La remarquable complexité de la biosynthèse de la vitamine B6
Lysine relay mechanism coordinates intermediate transfer in vitamin B6 biosynthesis. Rodrigues M, Windeisen V, Zhang Y, Guedez G, Weber S, Strohmeier M, Hanes J, Royant A, Evans G, Sinning I, Ealick S, Begley T & Tews I. Nat. Chem. Biol. ;13(3):290-294. |
Nouvel éclairage sur la formation des nucléosomes
Insights into the molecular architecture and histone H3-H4 deposition mechanism of yeast Chromatin assembly factor 1. Sauer PV, Timm J, Liu D, Sitbon D, Boeri-Erba E, Velours C, Mücke N, Langowski J, Ochsenbein F, Almouzni G, Panne D. Elife ;6. pii : e23474. doi : 10.7554/eLife.23474 |
Inauguration de la salle graphique 3D du CIBBL’inauguration de la salle graphique 3D du bâtiment CIBB sur le Campus EPN a eu lieu le 17 février 2017.
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Etude d’une protéine membranaire en nanodisques natifs par RMN du solide à détection du proton
Proton-Detected Solid-State NMR Spectroscopy of a Zinc Diffusion Facilitator Protein in Native Nanodiscs. Bersch B, Dörr JM, Hessel A, Killian JA, Schanda P. Angew Chem Int Ed Engl. 2017 Jan 27. doi : 10.1002/anie.201610441. |
Une nouvelle technique pour sonder la dynamique des protéines par RMN
Probing Conformational Exchange Dynamics in a Short-Lived Protein Folding Intermediate by Real-Time Relaxation–Dispersion NMR. FrancoSergio R, Caballero G, Ayala I, Favier A and Brutscher B. Journal of the American Chemical Society ; 139(3):1065-1068 |