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Comment contrôler une espèce réactive
Radical S-Adenosyl-l-methionine Tryptophan Lyase (NosL) : How the Protein Controls the Carboxyl Radical •CO2- Migration. Amara P, Mouesca JM, Bella M, Martin L, Saragaglia C, Gambarelli S, Nicolet Y. J Am Chem Soc. 2018 Nov 16. doi : 10.1021/jacs.8b09142 |
La cible majeure du VIH étudiée sous toutes ses coutures
CCR5 structural plasticity shapes HIV-1 phenotypic properties. Colin P, Zhou Z, Staropoli I, Garcia-Perez J, Gasser R, Armani-Tourret M, Benureau Y, Gonzalez N, Jin J, Connell BJ, Raymond S, Delobel P, Izopet J, Lortat-Jacob H, Alcami J, Arenzana-Seisdedos F, Brelot A, Lagane B. PLoS Pathog. 2018 Dec 6 ;14(12):e1007432. doi : 10.1371/journal.ppat.1007432. eCollection 2018 Dec. |
La protéine de l’immunité innée C1q agrège les nanodiamants et modifie la réponse des macrophages
Recognition protein C1q of innate immunity agglutinates nanodiamonds without activating complement. Belime A, Thielens NM, Gravel E, Frachet P, Ancelet S, Tacnet P, Caneiro C, Chuprin J, Gaboriaud C, Schoehn G, Doris E, Ling WL. Nanomedicine-Nanotechnology, Biology and Medicine ; doi : 10.1016/j.nano.2018.09.009 |
La fibre de chromatine dans tous ses états !
Structure of an H1-bound 6-nucleosome array reveals an untwisted two-start chromatin fiber conformation. Isabel Garcia-Saez, Hervé Menoni, Ramachandran Boopathi, Manu S. Shukla, Lama Soueidan, Marjolaine Noirclerc-Savoye, Aline Le Roy, Dimitrios A. Skoufias, Jan Bednar, Ali Hamiche, Dimitar Angelov, Carlo Petosa, Stefan Dimitrov. Molecular Cell, doi : 10.1016/j.molcel.2018.09.027. |
Une étape clé dans la biogenèse des mitochondries dévoilée par la biologie structurale
Structural Basis of Membrane Protein Chaperoning Through the Mitochondrial Intermembrane Space. Katharina Weinhäupl, Caroline Lindau, Audrey Hessel, Yong Wang, Conny Schütze, Tobias Jores, Laura Melchionda, Birgit Schönfisch, Hubert Kalbacher, Beate Bersch, Doron Rapaport, Martha Brennich, Kresten Lindorff-Larsen, Nils Wiedemann, Paul Schanda. Cell 175, 1365–1379 |
Cécile Morlot lauréate de la Médaille de bronze du CNRSCécile Morlot (IBS/groupe Pneumocoque) est lauréate de la Médaille de bronze du CNRS pour l’année 2018. Cette médaille récompense le premier travail d’un(e) chercheur, qui fait de elle/lui un(e) spécialiste de talent dans son domaine.
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Disparition de Roland Douce : la science du végétal a perdu un de ses pionniers et la biologie structurale un explorateur passionnéRoland Douce s’est éteint le 04 novembre 2018 à 79 ans, laissant une empreinte scientifique très importante dans le domaine de la biologie végétale, mais aussi à l’IBS dont il a été directeur de 2002 à 2004 et qui lui rend hommage.
Nommé conseiller scientifique auprès du CEA en 1979, il a fondé sur le Centre CEA de Grenoble le Laboratoire de Physiologie Cellulaire Végétale (PCV) qu’il a dirigé de 1979 à 1991. Il a également été nommé conseiller scientifique de l’INRA en 1990, Directeur de la Recherche à l’École normale supérieure de Lyon de 1995 à 1998, "Senior Scientist" à l’Université d’Oxford (2001), avant de terminer sa carrière comme directeur de l’Institut de Biologie Structurale (IBS) de 2002 à 2004. Médaille d’argent du CNRS en 1982, membre de l’Académie des Sciences depuis 1996, et de « American Academy of Sciences » depuis 1997, il avait été fait Officier de la Légion d’Honneur en 2009. Très tôt, Roland Douce avait compris l’apport de la biologie structurale dans la compréhension des mécanismes enzymatiques. Il avait ainsi collaboré avec des équipes de l’IBS dès sa création, entrainant d’autres collaborations en particulier entre IBS et le laboratoire mixte CNRS/Rhône-Poulenc Agrochimie qu’il avait mis en place. Ces collaborations ont ouvert des liens privilégiés durables entre IBS et PCV. Référence scientifique internationalement reconnue, Roland Douce a su convaincre nos partenaires européens (ESRF, EMBL et ILL), ainsi que la présidence de l’UJF, pour que l’IBS intègre le Partenariat pour la Biologie Structurale créé en 2002. Il a également fortement œuvré pour joindre les forces de l’IVMS et de l’IBS contribuant ainsi à l’édification du bâtiment Carl Ivar Bränden, inauguré en 2006 sur le campus EPN. Notre institut lui doit beaucoup, tant sur le plan scientifique que pour ses qualités humaines. La Direction de l’IBS et son personnel saluent la mémoire de cet esprit brillant et visionnaire et adressent leurs sincères condoléances à sa famille et à ses proches. |
Nouvel éclairage sur le récepteur 5-HT3 de la sérotonine
Les chercheurs de l’IBS, en collaboration avec l’Institut Pasteur, l’Université de Lorraine, l’Université de Copenhague au Danemark, l’Université de l’Illinois aux États-Unis et la société de biotechnologie Theranyx, ont réussi à obtenir la structure du récepteur 5-HT3 dans quatre conformations différentes. L’étude donne donc à voir différents instantanés du récepteur et permet de décrire son mécanisme de fonctionnement. Elle offre également un cadre structural à la pharmacologie, ouvrant de nouvelles perspectives pour la conception de médicaments anti-émétiques plus efficaces (plus de détails dans le communiqué de l’ESRF). Conformational transitions of the serotonin 5-HT3 receptor. Lucie Polovinkin, Ghérici Hassaine, Jonathan Perot, Emmanuelle Neumann, Anders A. Jensen, Solène Lefebvre, Pierre-Jean Corringer, Jacques Neyton, Christophe Chipot, Francois Dehez, Guy Schoehn & Hugues Nury. Nature 563(7730):275-279 |
Structure d’un complexe enzymatique essentiel du métabolisme de la paroi bactérienne d’importants pathogènes
Structure of the essential peptidoglycan amidotransferase MurT/GatD complex from Streptococcus pneumoniae. Morlot C, Straume D, Peters K, Hegnar OA, Simon N, Villard AM, Contreras-Martel C, Leisico F, Breukink E, Gravier-Pelletier C, Le Corre L, Vollmer W, Pietrancosta N, Håvarstein LS, Zapun A. Nature Communcations ;9(1):3180 |
Filmer les Machines Biologiques en Action
Structural Investigation of a Chaperonin in Action Reveals How Nucleotide Binding Regulates the Functional Cycle. Mas G, Guan J-Y, Crublet E, Colas Debled E, Moriscot C, Gans P, Schoehn G, Macek P, Schanda P, Boisbouvier J. Science Advances 2018 September 19 |
Continuité géochimique et remplacement des catalyseurs et cofacteurs dans l’émergence et l’évolution de la vie
Geochemical Continuity and Catalyst/Cofactor Replacement in the Emergence and Evolution of Life. Fontecilla-Camps JC. Angewandte Chemie International Edition. doi : 10.1002/anie.201808438 |
Sigrid Milles, lauréate d’une prestigieuse bourse européenne « ERC Starting Grants » 2018Le Conseil européen de la recherche (European Research Council , ERC) vient de décerner une bourse "Starting Grant" à Sigrid Milles, membre du groupe ‘flexibilité et dynamique des protéines’ de l’IBS, pour l’étude - par spectroscopie de fluorescence à molécule unique et résonance magnétique nucléaire - des protéines intrinsèquement désordonnées impliquées dans l’endocytose.
Après une thèse en spectroscopie de fluorescence à molécule unique au Laboratoire européen de biologie moléculaire (EMBL) à Heidelberg, Allemagne (2013), Sigrid Milles a rejoint le groupe de Martin Blackledge à l’IBS pour un post-doctorat en résonance magnétique nucléaire (RMN). Pendant sa thèse et son post-doctorat, Sigrid a étudié des protéines intrinsèquement désordonnées, c’est-à-dire des protéines sans structure tridimensionnelle stable. Elle s’est d’abord intéressé aux protéines désordonnées dans le pore nucléaire, qui connecte le cytoplasme et le nucléoplasme et ses travaux ont permis de comprendre comment le transport à travers le pore peut être rapide (millisecondes) et spécifique à la fois (publié dans Cell, 2015). Plus récemment, Sigrid a travaillé sur des protéines intrinsèquement désordonnées du virus de la rougeole et elle vient de découvrir un nouveau site d’interaction entre deux protéines du virus (publié dans Science Advances, 2018), qui permet de présenter une nouvelle cible pour un traitement de l’infection. Recrutée au CNRS comme chargée de recherche en 2017, elle vise maintenant de combiner la fluorescence et la RMN pour étudier des protéines intrinsèquement désordonnées de l’endocytose – le chemin principal de transport vers l’intérieur de la cellule. En quoi consiste le projet récompensé ? Mots clés : fluorescence à molécule unique, résonance magnétique nucléaire, protéine intrinsèquement désordonnées, endocytose Montant de la bourse : 1,599 M€ |
Publication des premiers résultats obtenus sur le XFEL européen
Les lasers à électrons libres (XFELs) sont de nouvelles sources de rayons X qui produisent des impulsions de rayons X très courtes de l’ordre de la femtoseconde (un millionième de milliardième de seconde) d’une brillance maximale qui dépasse de neuf ordres de grandeur celle des sources synchrotron classiques. La courte durée des impulsions correspond à l’échelle de temps des réactions chimiques, ce qui permet d’étudier la dynamique de la matière dans le temps et d’analyser des objets très sensibles aux rayons-X. Les chercheurs de l’IBS ont participé à l’une des premières expériences menées dans le premier laser à électrons libres européen situé à Hambourg, en Allemagne. Cette installation à grande échelle est la première à produire des impulsions XFEL avec un taux de répétition en MHz, à comparer avec les taux de 60 et 120 Hz des XFELs à SACLA (Japon) et LCLS (USA). Megahertz data collection from protein microcrystals at an X-ray free-electron laser. Grünbein ML, Bielecki J, Gorel A, Stricker M, Bean R, Cammarata M, Dörner K, Fröhlich L, Hartmann E, Hauf S, Hilpert M, Kim Y, Kloos M, Letrun R, Messerschmidt M, Mills G, Nass Kovacs G, Ramilli M, Roome CM, Sato T, Scholz M, Sliwa M, Sztuk-Dambietz J, Weik M, Weinhausen B, Al-Qudami N, Boukhelef D, Brockhauser S, Ehsan W, Emons M, Esenov S, Fangohr H, Kaukher A, Kluyver T, Lederer M, Maia L, Manetti M, Michelat T, Münnich A, Pallas F, Palmer G, Previtali G, Raab N, Silenzi A, Szuba J, Venkatesan S, Wrona K, Zhu J, Doak RB, Shoeman RL, Foucar L, Colletier JP, Mancuso AP, Barends TRM, Stan CA, Schlichting I. Nature Communications ; volume 9 : 3487 |
Identification de mécanismes moléculaires empêchant la réplication du virus de la rougeole
An ultra-weak interaction in the intrinsically disordered replication machinery is essential for Measles virus function. S. Milles, M. R. Jensen, C. Lazert, S. Guseva, S. Ivashchenko, G. Communie, D. Maurin, D. Gerlier, R. W. H. Ruigrok, M. Blackledge. Sci. Adv. 4, eaat7778 |
Un centres Fe-S modifié module le dommage oxydant subi par l’hydrogénase à [Ni-Fe]
X-ray structural, functional and computational studies of the O2-sensitive E. coli hydrogenase-1 C19G variant reveal an unusual [4Fe–4S] cluster. A. Volbeda, J. M. Mouesca, C. Darnault, M. M. Roessler, A. Parkin, F. A. Armstrong and J. C. Fontecilla-Camps. ChemComm ; accepted 4th June 2018, DOI : 10.1039/c8cc02896f |
Les opsonines C1q et MBL utilisent un site d’ancrage commun sur le récepteur cr1
C1q and MBL interact with CR1 in the same region on CCP24-25 modules. Jacquet M, Cioci G, Fouët G, Bally I, Thielens NM, Gaboriaud C, Rossi V. Frontiers in Immunology ;9, 453 |
L’impact du détergent sur les protéines membranaires
1) How Detergent Impacts Membrane Proteins : Atomic-Level Views of Mitochondrial Carriers in Dodecylphosphocholine. Kurauskas V, Hessel A, Ma P, Lunetti P, Weinhäupl K, Imbert L, Brutscher B, King MS, Sounier R4, Dolce V, Kunji ERS, Capobianco L, Chipot C, Dehez F, Bersch B, Schanda P. Journal of Physical Chemistry Letters ;9(5):933-938 |
La clé de la réaction de biosynthèse du mévalonate chez les archées dévoiléeLes microbiologistes ont longtemps scindé le monde biologique en deux catégories : les eucaryotes, organismes multicellulaires dont nous faisons partie, et les procaryotes, organismes unicellulaires. Or, cette seconde catégorie mérite davantage d’égards car elle regroupe deux espèces bien différentes : les bactéries et les archées. On retrouve ces dernières dans les milieux extrêmes (anaérobies, à forte salinité, très chauds ou à grande profondeur), mais pas seulement. Les archées représenteraient pas moins de 20% des procaryotes en biomasse sur notre Terre ! Elles sont aujourd’hui considérées comme le troisième domaine du Vivant. Archaeal acetoacetyl-CoA thiolase/HMG-CoA synthase complex channels the intermediate via a fused CoA-binding site. Vögeli, B., Engilberge, S., Girard, E., Riobé, F., Maury, O., Erb, T.J., Shima, S., Wagner, T. PNAS, 115(13) : 3380-3385 |
Décryptage par spectroscopie d’échange RMN de la dynamique d’une protéine intrinsèquement désordonnée dans un complexe
Deciphering the Dynamic Interaction Profile of an Intrinsically Disordered Protein by NMR Exchange Spectroscopy. Delaforge E, Kragelj J, Tengo L, Palencia A, Milles S, Bouvignies G, Salvi N, Blackledge M, Jensen MR. Journal of the American Chemical Society ;140(3):1148-1158 |
Mise en évidence d’un état « fantôme » chez les protéines fluorescentes vertes
Grace à une collaboration avec l’équipe de Klaus BrettelL à l’I2BC (CEA Saclay), l’équipe Pixel du groupe DYNAMOP de l’IBS a soumis l’EGFP – protéine fluorescente paradigmatique - à des études par spectroscopie d’absorption transitoire. Il s’agit d’une technique peu appliquée auparavant aux protéines fluorescentes, que les chercheurs ont poussée aux limites de sa résolution. Cela leur a permis de détecter la signature spectrale de l’état obscur « fantôme » et de le caractériser en répondant à tous les questionnements évoqués ci-dessus. Ces avancées ouvrent la voie pour mieux comprendre le fonctionnement photophysique des protéines fluorescentes et alimentent l’espoir de trouver des clés pour leur optimisation continue. A Long-Lived Triplet State Is the Entrance Gateway to Oxidative Photochemistry in Green Fluorescent Proteins. Byrdin M, Duan C, Bourgeois D, Brettel K. Journal of the American Chemical Society ;. doi : 10.1021/jacs.7b12755 |
Comment les bactéries conversent au sein des biofilms flottants
Porin self-association enables cell-to-cell contact in Providencia stuartii floating communities. El-Khatib M, Nasrallah C, Lopes J, Tran QT, Tetreau G, Basbous H, Fenel D, Gallet B, Lethier M, Bolla JM, Pagès JM, Vivaudou M, Weik M, Winterhalter M, Colletier JP. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 2018 Feb 23. pii : 201714582. doi : 10.1073/pnas.1714582115. |
Des pathogènes bactériens peuvent occasionner des modifications épigénétiques dans des cellules cibles
Pore-forming activity of the Pseudomonas aeruginosa type III secretion system translocon alters the host epigenome. Laurent Dortet, Charlotte Lombardi, François Cretin, Andréa Dessen, Alain Filloux. Nature Microbiology 2018 Feb 5. doi : 10.1038/s41564-018-0109-7 |
Quand la description analytique de la relaxation RMN met en évidence une dynamique corrélée dans les protéines intrinsèquement désordonnées
Analytical Description of NMR Relaxation Highlights Correlated Dynamics in Intrinsically Disordered Proteins. Salvi N, Abyzov A, Blackledge M. Angewandte Chemie International Edition England ;56(45):14020-14024. |
Antibiotiques et chimie radicalaire : les dessous du mécanisme de la 1,2-diol déshydratase AprD4
1,2-diol dehydration by the radical SAM enzyme AprD4 - a matter of proton circulation and substrate flexibility. Liu WQ, Amara P, Mouesca JM, Ji X, Renoux O, Martin L, Zhang C, Zhang Q, Nicolet Y. Journal of the American Chemical Society 2018 Jan 4. doi : 10.1021/jacs.7b10501. [Epub ahead of print] |