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Décrire la dynamique des protéines intrinsèquement désordonnées jusqu’à dans la cellule
A Unified Description of Intrinsically Disordered Protein Dynamics under Physiological Conditions using NMR Spectroscopy. Wiktor Adamski, Nicola Salvi, Damien Maurin, Justine Magnat, Sigrid Milles, Malene Ringkjøbing Jensen, Anton Abyzov, Christophe Moreau, Martin Blackledge. Journal of the American Chemical Society ; 141(44):17817-17829 |
Un candidat pour le développement de vaccins contre le VIH-1
Structural basis for broad HIV-1 neutralization by the MPER-specific human Broadly neutralizing antibody LN01. Pinto D, Fenwick C, Caillat C, Silacci C, Guseva S, Dehez F, Chipot C, Barbieri S, Minola A, Jarrossay D, Tomaras GD, Shen X, Riva A, Tarkowski M, Schwartz O, Bruel T, Dufloo J, Seaman MS, Montefiori DC, Lanzavecchia A, Corti D, Pantaleo G and Weissenhorn W. Cell Host Microbe ; 26(5):623-637.e8. |
Sigrid Milles (IBS/FDP) prix Paoletti 2019
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Inauguration départementale de la fête la science 2019 sur le Campus EPNPour l’inauguration départementale de la fête de la science 2019, le Campus EPN a ouvert ses portes le 03 octobre matin avec des visites des plateformes Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) et de microscopie électronique de l’IBS, du tunnel de l’ESRF, de la plateforme partenariale EMBL-IBS de cristallographie à haut-débit de protéines, du bâtiment des Sciences et de deux laboratoires communs ILL-ESRF. La cérémonie de lancement a eu lieu à l’IBS en présence de Madame Chloé Lombard, représentant Monsieur le Préfet de l’Isère, de Madame Viviane Henry représentant Madame la Rectrice de l’Académie de Grenoble, de M.Christophe Ferrari, Président, Grenoble-Alpes-Métropole, de M.Eric Piolle, maire de Grenoble, et de Mme Jeany Jean-Baptiste, Directrice de la Casemate. Les Directeurs des 4 institutions présentes sur le Campus EPN (EBML, ESRF, IBS et IBS), ainsi que des porteurs de projet de la Fête de la Science issus d’autres laboratoires ou associations, étaient également présents.
Ce fut une belle occasion de valoriser nos équipements de recherches coopératives et notre attachement à la promotion et à la diffusion de la science. |
Des pseudo-adénovirus chimériques pour combattre les virus émergents
Synthetic self-assembling ADDomer platform for highly efficient vaccination by genetically encoded multiepitope display. Charles Vragniau, Joshua C. Bufton, Frédéric Garzoni, Emilie Stermann, Fruzsina Rabi,Céline Terrat, Mélanie Guidetti, Véronique Josserand, Matt Williams, Christopher J. Woods, Gerardo Viedma, Phil Bates, Bernard Verrier, Laurence Chaperot, Christiane Schaffitzel, Imre Berger and Pascal Fender. Science Advances ; Vol. 5, no. 9, eaaw2853 |
Détermination de la structure à résolution atomique d’un complexe enzymatique en combinant RMN et cryo-ME
Integrated NMR and cryo-EM atomic-resolution structure determination of a half-megadalton enzyme complex. Gauto DF, Estrozi LF, Schwieters CD, Effantin G, Macek P, Sounier R, Sivertsen AC, Schmidt E, Kerfah R, Mas G, Colletier JP, Güntert P, Favier A, Schoehn G, Schanda P, Boisbouvier J. Nature Communications ;10(1):2697 |
La dynamique des résidus aromatiques d’une protéine de 0.5 MDa vue par RMN du solide
Aromatic Ring Dynamics, Thermal Activation, and Transient Conformations of a 468 kDa Enzyme by Specific 1H-13C Labeling and Fast Magic-Angle Spinning NMR. Gauto DF, Macek P, Barducci A, Fraga H, Hessel A, Terauchi T, Gajan D, Miyanoiri Y, Boisbouvier J, Lichtenecker R, Kainosho M, Schanda P. Journal of the American Chemical Society ; 141(28):11183-11195 |
Mécanisme d’activation allostérique d’une enzyme par un inhibiteur
Mechanism of the allosteric activation of the ClpP protease machinery by substrates and active-site inhibitors. Felix J, Weinhäupl K, Chipot C, Dehez F, Hessel A, Gauto DF, Morlot C, Abian O, Gutsche I, Velazquez-Campoy A, Schanda P, Fraga H. Science Advances ; Vol. 5, no. 9, eaaw3818 |
Morphologie cellulaire et dynamique des nucléoïdes chez D. radiodurans
Cell morphology and nucleoid dynamics in dividing D. radiodurans. Floc’h K, Lacroix F, Servant P, Wong YS, Kleman JP, Bourgeois D and Timmins. Nature Communications ; 10(1):3815 |
Structure de la nucléocapside du virus Hantaan révélée à 3.3 Å de résolution par cryo-ME
High resolution cryo-EM structure of the helical RNA-bound Hantaan virus nucleocapsid reveals its assembly mechanisms. Arragain B, Reguera J, Desfosses A, Gutsche I, Schoehn G, Malet H. Elife ; 8. pii : e43075. |
Importance de la structure tertiaire d’un lncRNA dans des processus cellulaires importants
Conserved pseudoknots in lncRNA MEG3 are essential for stimulation of the p53 pathway. Uroda T, Anastasakou E, Rossi A, Teulon J-M, Pellequer J-L, Annibale P, Pessey O, Inga A, Chillon I and Marcia M. Mol. Cell 75 : 1-14. |
Une stratégie pour réduire les intermittences de fluorescence en sptPALM
Mechanistic investigation of mEos4b reveals a strategy to reduce track interruptions in sptPALM. De Zitter E, Thédié D, Mönkemöller V, Hugelier S, Beaudouin J, Adam V, Byrdin M, Van Meervelt L, Dedecker P and Bourgeois D. Nature Methods ; volume 16, pages707–710. |
Mécanisme d’assemblage de pores sur la surface bactérienne : une stratégie pour secréter des toxines
Structure and assembly of pilotin-dependent and -independent secretins of the Type II secretion system. Howard SP, Estrozi L, Contreras-Martel C, Bertrand Q, Job V, Martins A, Schoehn G, Dessen A. PLoS Pathogens ; 15(5):e1007731 |
Un double étiquetage pour faciliter l’étude des Glycosaminoglycanes
A microscale double labelling of GAG oligosaccharides compatible with enzymatic treatment and mass spectrometry. Przybylski C, Bonnet V, Vivès RR. Chemical Communications ; 55(29):4182-4185. |
Cibler des protéines de l’hôte pour lutter contre la grippe
Destabilization of the human RED–SMU1 splicing complex as a basis for host-directed antiinfluenza strategy. Ashraf U, Tengo L, Le Corre L, Fournier G, Busca P, McCarthy AA, Rameix-Welti M-A, Gravier-Pelletiere C, Ruigrok RW, Jacob Y, Vidalain P-O, Pietrancosta N, Crépin T, Naffakh N. Proc Natl Acad Sci USA ;116(22):10968-10977. |
Comment les virus se libèrent des cellules après les avoir infectées
VPS4 triggers constriction and cleavage of ESCRT-III helical filaments. Maity S, Caillat C, Miguet N, Sulbaran G, Effantin G, Schoehn G, Roos WH, Weissenhorn W. Science Advances ;5(4):eaau7198 |
Martin Blackledge, lauréat d’une prestigieuse bourse européenne « ERC Advanced » 2019
Martin Blackledge est chef du groupe FDP et directeur adjoint de l’IBS. Son projet, intitulé « DynamicAssemblies » a reçu un soutien financier de la part de l’ERC qui s’élève à 2.5M € sur 5 ans. L’excellence scientifique au niveau européen est l’un des principaux critères de sélection de ces bourses qui doivent permettre à des scientifiques confirmés de proposer un sujet en rupture par rapport à leurs activités de recherche, tout en restant actifs au niveau scientifique. Martin Blackledge a étudié la physique à l’Université de Manchester et a obtenu son doctorat (D. Phil) en 1987 sous la direction du professeur George Radda de l’Université d’Oxford. Il a commencé à travailler sur la RMN, en développant des méthodes de spectroscopie RMN in vivo. En 1989, il reçut une bourse de la Royal Society pour travailler à l’ETH de Zurich sous la supervision du professeur Richard Ernst (prix Nobel de chimie 1991) où il a commencé à mettre au point des méthodes pour étudier la dynamique biomoléculaire par RMN. Ayant découvert la beauté des Alpes, il a décidé de poursuivre ses travaux à l’Institut de Biologie Structurale de Grenoble, où il dirige depuis 2007 le groupe « Flexibilité et Dynamique des Protéines par RMN ». Son groupe de recherche s’intéresse principalement à l’étude de la dynamique des protéines par RMN, souvent associée à des techniques biophysiques complémentaires et à la simulation moléculaire avancée, afin de caractériser le rôle de la flexibilité conformationnelle dans la fonction biologique. Il a publié plus de 200 articles dans ce domaine. Récemment, son groupe a utilisé ces techniques pour décrire des protéines hautement flexibles ou intrinsèquement désordonnées, pour cartographier leurs trajectoires d’interaction à résolution atomique et pour déterminer la relation entre leur comportement dynamique et leur mécanisme fonctionnel. En quoi consiste le projet « DynamicAssemblies » ? Les protéines intrinsèquement désordonnées (PIDs) sont présentes dans tous les protéomes connus, jouant un rôle important dans les mécanismes fonctionnels dans tous les aspects de la biologie. De nombreux assemblages moléculaires comprennent des composants hautement dynamiques et fonctionnellement essentiels. La description de tels complexes hautement désordonnés à une résolution atomique et résolue dans le temps, est extrêmement difficile, nécessitant la mise au point de méthodologies adaptées. Mots clés Montant |
La structure des nucléocapsides de la rougeole visualisée en haute résolution
1) Self-assembly of measles virus nucleocapsid-like particles : Kinetics and RNA sequence dependence. Milles, Jensen, Communie, Maurin, Schoehn, Ruigrok, Blackledge. Angew Chem Int Ed 55, 9356 (2016) 2) Assembly and cryo-EM structures of RNA-specific measles virus nucleocapsids provide mechanistic insight into paramyxoviral replication. Desfosses A, Milles S, Jensen MR, Guseva S, Colletier JP, Maurin D, Schoehn G, Gutsche I, Ruigrok RWH, Blackledge M. Proc Natl Acad Sci U S A. ; doi : 10.1073/pnas.1816417116. |
Les secrets intimes de la photosymbiose dans le plancton marin
La plateforme de microscopie électronique de l’IBS-ISBG a été impliquée dans la préparation des échantillons de plancton et de cultures de microalgues pour l’imagerie en microscopie électronique et imagerie chimique. Un protocole spécifique a également été mis au point pour permettre de corréler les imageries structurales (TEM, SEM, FIB-SEM) avec l’imagerie chimique (microscopie de fluorescence-X, SIMS). Ces résultats ont été publiés le 28 février dans la revue scientifique Current Biology et ont fait l’objet d’un communiqué de presse. Algal Remodeling in a Ubiquitous Planktonic Photosymbiosis. Decelle J, Stryhanyuk H, Gallet B, Veronesi G, Schmidt M, Balzano S, Marro S, Uwizeye C, Jouneau PH, Lupette J, Jouhet J, Maréchal E, Schwab Y, Schieber NL, Tucoulou R, Richnow H, Finazzi G, Musat N. Current Biology ; doi : 10.1016/j.cub.2019.01.073 |
Décryptage moléculaire d’une étape clé du processus de maturation des héparanes sulfates
Substrate binding mode and catalytic mechanism of human heparan sulfate D-glucuronyl C5 epimerase. Debarnot C, Monneau Y R, Roig-Zamboni V, Delauzun V, Le Narvor C, Richard E, Hénault J, Goulet A, Fadel F, Vivès R R, Priem B, Bonnaffé D, Lortat-Jacob H, Bourne Y. Proc Natl Acad Sci USA published ahead of print March 14, 2019 https://doi.org/10.1073/pnas.1818333116 |
Le ciblage d’un virus développé en thérapie du cancer élucidé à l’échelle atomique
Cryo-EM structure of adenovirus type 3 fibre with desmoglein 2 shows an unsual mode of receptor engagement. Vassal-Stermann E, Effantin G, Zubieta C, Burmeister W, Iséni F, Wang H, Lieber A, Schoehn G, Fender P. Nature Communications in press, (2019) |
Un simple électron à l’origine de l’adaptation des bactéries
The Crystal Structure of the Transcription Regulator RsrR Reveals a [2Fe-2S] Cluster Coordinated by Cys, Glu and His Residues. Volbeda A, Pellicer Martinez MT, Crack JC, Amara P, Gigarel O, Munnoch JT, Hutchings MI, Darnault C, Le Brun NE, Fontecilla-Camps JC. J Am Chem Soc. 2019 Jan 18. doi : 10.1021/jacs.8b10823. |
Un nouvel éclairage sur les mécanismes de reconnaissance des Héparanes sulfate par les sulfatases SULFs
Expression and purification of recombinant extracellular sulfatase HSulf-2 allows deciphering of enzyme sub-domain coordinated role for the binding and 6-O-desulfation of heparan sulfate. Seffouh A, El Masri R, Makshakova O, Gout E, Hassoun ZEO, Andrieu JP, Lortat-Jacob H, Vivès RR. Cell. Mol. Life Sci. (2019).https://doi.org/10.{{1007/s00018-019-03027-2 |
Un nouveau microscope électronique à l’IBS : le Glacios
Contacts : G. Schoehn et E. Neumann pour la plateforme de microscopie électronique de l’ISBG/IBS, ibs-plateforme-em.contact@ibs.fr. |