IBS - Institut de Biologie Structurale - Grenoble / France

Martin Blackledge, FEBS National Lecturer Award

2026-09-21T15:14:12Z

Félicitations à Martin Blackledge (IBS/FDP) pour sa sélection comme « FEBS National Lecturer », une distinction créée à l'occasion du 40ème anniversaire de la Fédération des sociétés européennes de biochimie (FEBS).

Il s'agit d'une invitation prestigieuse à donner une conférence plénière lors d'un congrès scientifique organisé par une société membre de la FEBS, dans un pays différent de celui où travaille le chercheur.
Martin Blackledge est ainsi intervenu le 17 septembre lors du congrès « GBM Compact : Pleins feux sur la structure et la dynamique de l'ARN » à Francfort.

Cette distinction reconnaît à la fois l'excellence scientifique et le rayonnement international du chercheur.

Nicola Galvanetto lauréat d'une ERC Starting grant

2026-09-03T15:09:17Z

Le Conseil européen de la recherche (ERC) a attribué à Nicola Galvanetto, chercheur à l'Institut de biologie structurale, une bourse « Starting Grant » pour son projet « INTERFACES » en biophysique moléculaire.

Nicola a étudié la physique à l'université de Padoue et à l'Université catholique de Louvain, avant d'obtenir un doctorat en biophysique et neurobiologie à l'École internationale supérieure d'études avancées de Trieste. Il a ensuite rejoint l'université de Zurich pour un postdoctorat, au cours duquel il s'est intéressé aux mouvements, aux interactions et aux assemblages de protéines désordonnées, afin de mieux comprendre leur implication dans certaines pathologies. Depuis mars 2026, il dirige sa propre équipe à l'IBS au sein du groupe « Dynamique et flexibilité des protéines par RMN », grâce à une bourse ATIP-Avenir. Ses recherches s'appuient sur la biophysique moléculaire à l'échelle de la molécule unique pour comprendre comment les interactions moléculaires sont à l'origine de l'organisation et de la complexité des systèmes vivants, et comment la perturbation de ces processus peut entraîner des maladies.

En quoi consiste le projet INTERFACES ?

Les cellules organisent leurs composants à la fois grâce à des organites délimités par une membrane et à des condensats biomoléculaires (des compartiments dépourvus de membrane, formés par séparation de phases). Si les condensats permettent des interactions moléculaires dynamiques et une régulation biochimique efficace, leurs interfaces peuvent également favoriser de mauvais repliements et l'agrégation de protéines, entraînant un dysfonctionnement cellulaire et une toxicité.
Le projet INTERFACES vise à comprendre et moduler le comportement des protéines aux interfaces des condensats biomoléculaires, avec une résolution à l'échelle de la molécule unique, à l'aide de la spectroscopie monomoléculaire. Il s'attachera à visualiser l'agrégation des protéines, à identifier les facteurs qui y contribuent et à explorer des moyens de modifier les surfaces des condensats afin d'empêcher toute agrégation nocive.
En étudiant les phénomènes d'agrégation à l'échelle nanométrique, ce projet pourrait apporter un nouvel éclairage sur les mécanismes moléculaires à l'origine des maladies neurodégénératives, tout en mettant en lumière les principes fondamentaux qui régissent les interfaces biomoléculaires et l'organisation des systèmes vivants.

"Interfaces" (Single-molecule dynamics of aggregation at biomolecular condensate interfaces)
Période : 2026-2031
Montant t : 1 833 790 EUR

Félicitations à Nicola pour ce contrat prestigieux et très convoité destiné aux chercheurs en début de carrière !

Ronald Rios-Santacruz, Prix du Jeune Chercheur IBS 2026

2026-06-22T13:24:25Z

Le Prix du Jeune chercheur IBS 2026 a été attribué à Ronald Rios-Santacruz, qui a soutenu sa thèse à l'IBS, dans le groupe Dynamique et Cinétique des processus moléculaires, en septembre 2024.

Ronald a obtenu un master en chimie physique à l'université de Strasbourg en 2020, puis a rejoint l'IBS en septembre 2020 pour un doctorat en biophysique sous la direction des Dr. Martin Weik et Giorgio Schirò grâce à une bourse du CEA.

Ses recherches doctorales ont porté sur le développement et l'application de techniques de cristallographie en série statiques et à résolution temporelle, afin d'étudier la dynamique structurelle des protéines photosensibles à l'aide d'installations de synchrotron et de laser à électrons libres (XFEL). L'objectif de sa thèse était de comprendre les mécanismes moléculaires sous-jacents aux processus d'activation induits par la lumière dans les systèmes biologiques, en capturant les intermédiaires transitoires et les changements conformationnels à une résolution atomique.

Dans le groupe DYNAMOP, où il mène actuellement un projet postdoctoral dans le prolongement de ses travaux de thèse, Ronald joue un rôle essentiel dans la formation et l'encadrement des nouveaux étudiants impliqués dans les expériences de cristallographie sérielle résolue en temps et les activités connexes. Il souhaite poursuivre une carrière de chercheur dans le domaine de la dynamique structurale des protéines, en commençant par un second postdoc, probablement à l'étranger.