IBS - Institut de Biologie Structurale - Grenoble / France

Thèses

2022-11-07T15:32:17Z

Sommaire

Toutes nos thèses

La liste des thèses soutenues dans le groupe Synchrotron depuis sa création est disponible année par année ci-dessous (récapitulatif manuel).

2024

Nicolas Caramello (IBS/GSY)
Développement de méthodes de cristallographie des protéines résolue en temps sur l'échelle de la microseconde à la milliseconde
Thèse de doctorat de la Communauté Université Grenoble Alpes, soutenue le 6 décembre 2024

2023

Lucia D'Auria (IBS/GSY)
Caractérisation biophysique et structurale de IspG et IspH (en complexe avec des inhibiteurs)
Thèse de doctorat de la Communauté Université Grenoble Alpes, soutenue le 20 décembre 2023

Soumiya Sankari Muthukumar (IBS/GSY)
Etude de la signalisation redox impliquée dans la biogenèse du chloroplaste
Thèse de doctorat de la Communauté Université Grenoble Alpes, soutenue le 7 décembre 2023

2021

Elham Vahdatahar (IBS/GSY)
Optimisation de la croissance cristalline des protéines membranaires pour les techniques de diffraction avancées
Thèse de doctorat de la Communauté Université Grenoble Alpes, soutenue le 28 juin 2021

Sofia Jaho (IBS/GSY)
Cristallisation des protéines membranaires avec une plateforme microfluidique automatisée
Thèse de doctorat de la Communauté Université Grenoble Alpes, soutenue le 8 juin 2021

Hadrien Depernet (IBS/GSY)
Caractérisation structurale de nouvelles protéines fluorescentes de type GFP ou dérivées de phytochromes
Thèse de doctorat de la Communauté Université Grenoble Alpes, soutenue le 30 mars 2021

2019

Sylvain Aumonier (IBS/GSY)
Cristallographie monochromatique résolue en temps au synchrotron d'un domaine de photorécepteur de plante
Thèse de doctorat de la Communauté Université Grenoble Alpes, soutenue le 11 juillet 2019

2016

Damien Clavel (IBS/Groupe Synchrotron)
Études structurales de la dynamique de protéines fluorescentes vertes et jaunes utilisées en imagerie cellulaire.
Thèse de doctorat de l'Université Paris Saclay (co-tutelle Laboratoire de Chimie Physique d'Orsay/IBS), soutenue de 20 décembre 2016

Niels Junius (IBS/Groupe GSY)
Développements instrumentaux pour le contrôle de la cristallisation par la dialyse : approche mi-crofluidique et analyse aux rayons X .
Thèse de doctorat de l'Université de Grenoble, soutenue le 18 Novembre 2016

2015

Mas y Mas Sarah
Etudes structurales et biochimiques de la γ-kétol réductase chloroplastique d'Arabidopsis thaliana : caractérisation d'une nouvelle classe de "Medium/short-chain dehydrogenase/reductase" impliquée dans la détoxification. Thèse de doctorat de l'Université Grenoble Alpes, soutenue le 2 octobre 2015.

2012

Heidari Yasser
Improving and automating preparation steps of protein crystals for X-ray diffraction. Thèse de doctorat de l'Université Joseph Fourier, soutenue le 19 septembre 2012.

2010

Hachi Isma
Etude structurale de marqueurs cérébraux de neuropathologies. Thèse de doctorat de l'Université Joseph Fourier, Grenoble I, soutenue le 29 septembre 2010.

2008

Traore Daouda
Etudes structurales de la protéine PerR : une métalloprotéine senseur de H2O2. Thèse de doctorat de l'Université Joseph Fourier, Grenoble I, soutenue le 29 septembre 2008.

2000

Legrand Pierre
Etude des intéractions homotypiques de la VE cadhérine : approches biochimiques et structurales. Thèse de doctorat de l'Université Joseph Fourier, Grenoble, soutenue le 25 janvier 2000.

1998

Norager Sofie Charlotte
Étude cristallographique des deux cytochromes c, tetrahémiques de Desulfovibrio africanus. Thèse de doctorat de l'Université Joseph Fourier, Grenoble I, soutenue le 25 septembre 1998.

Renault Louis
Structure tridimensionnelle de RCC1 le régulateur de la condensation chromosomique par christallographie aux rayons X. Thèse de doctorat de l'Université Joseph Fourier, Grenoble, soutenue en 1998

1994

Rubin Christophe
Préparation d'une expérience de diffraction de Laue en temps résolu : aspect expérimental et numérique de la méthode. Thèse de doctorat de l'Université Joseph Fourier, Grenoble, soutenue en 1994

1992

Sery Anne
Structure tridimensionnelle de la Ferredoxine I de Desulfovibrio Africanus par cristallographie aux rayons X avec utilisation du signal anomal. Thèse de doctorat de l'Université Joseph Fourier, Grenoble, soutenue en 1992

Accéder au texte intégral de nos thèses

Pour de plus amples informations, le site HAL-IBS publie les PDF des thèses qui ne sont pas sous embargo ou sous une obligation contractuelle particulière et pour lesquelles les auteurs ont autorisé la publication sur HAL. Vous les trouverez ci-dessous (l'affichage peut prendre quelques secondes).
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Publications

2022-11-07T15:25:01Z

Sommaire

Publications depuis 2014

La liste des publications du groupe Synchrotron, parues dans des revues à comité de lecture depuis 2014, ainsi que les ouvrages et chapitres d'ouvrage, est consultable ci-dessous (données issues de HAL-IBS).
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Publications jusqu'à 2013

Publications 2013

La liste des publications du groupe de 2000 à 2013 est visible ci-dessous (données saisies de façon manuelle).

Ferrer J-L, Larive NA, Bowler MW and Nurizzo D
Recent progress in robot-based systems for crystallography and their contribution to drug discovery.
Expert Opinion on Drug Discovery (2013) 7(8) : 835-847

Heidari Khajepour MY, Lebrette H, Vernede X, Rogues P and Ferrer J-L
A geometrical approach for semi-automated crystal centering and in situ X-ray diffraction data collection.
Journal of Applied Crystallography (2013) 46 : 740-745

Heidari Khajepour MY, Vernede X, Cobessi D, Lebrette H, Rogues P, Terrien M, Berzin C and Ferrer J-L
REACH : Robotic Equipment for Automated Crystal Harvesting using a six-axis robot arm and a micro-gripper.
Acta Crystallographica Section D-Biological Crystallography (2013) 69 : 381-387

Publications 2012

Cobessi D, Dumas R, Pautre V, Meinguet C, Ferrer J-L and Alban C
Biochemical and structural characterization of the Arabidopsis bifunctional enzyme dethiobiotin synthetase-diaminopelargonic acid aminotransferase : Evidence for substrate channeling in biotin synthesis.
Plant Cell (2012) 24(4) : 1608-1625

Dumas R, Cobessi D, Robin AY, Ferrer J-L and Curien G
The many faces of aspartate kinases.
Archives of Biochemistry and Biophysics (2012) 519(2) : 186–193

Heidari Khajepour MY, Vernede X, Cobessi D, Lebrette H, Rogues P, Terrien M, Berzin C and Ferrer J-L
REACH : Robotic Equipment for Automated Crystal Harvesting, using a 6-axis robot arm and a micro-gripper.
Acta Crystallographica D Biological Crystallography (2012) 69(3) : 381-387

Zhao N, Ferrer J-L, Moon HS, Kapteyn J, Zhuang X, Hasebe M, Neal Stewart Jr C, Gang DR and Chen F
A SABATH methyltransferase from the moss Physcomitrella patens catalyzes S-methylation of thiols and has a role in detoxification.
Phytochemistry (2012) 81 : 31–41

Publications 2011

Bihani SC, Das A, Nilgiriwala KS, Prashar V, Pirocchi M, Apte SK, Ferrer JL and Hosur MV
X-ray structure reveals a new class and provides insight into evolution of alkaline phosphatases.
PLoS One (2011) 6 (7) : e22767

Brillet K, Reimmann C, Mislin GL, Noel S, Rognan D, Schalk IJ and Cobessi D
Pyochelin enantiomers and their outer-membrane siderophore transporters in fluorescent pseudomonads : structural bases for unique enantiospecific recognition.
Journal of the American Chemical Society (2011) 133(41) : 16503-16509

Lassaux P, Traore DA, Loisel E, Favier A, Docquier JD, Sohier JS, Laurent C, Bebrone C, Frere JM, Ferrer JL and Galleni M
Biochemical and structural characterization of the subclass B1 metallo-beta-lactamase VIM-4.
Antimicrobial Agents and Chemotherapy (2011) 55 (3) : 1248-1255

Le Maire A, Gelin M, Pochet S, Hoh F, Pirocchi M, Guichou JF, Ferrer JL and Labesse G
In-plate protein crystallization, in situ ligand soaking and X-ray diffraction.
Acta Crystallographica Section D : Biological Crystallography (2011) 67 (9) : 747-755

Publications 2010

Labar G, Bauvois , Borel, F, Ferrer J-L, Wouters J, and Lamber D, “Crystal structure of the human monoglyceride lipase, a key actor in the endocannabinoid signalling.” ChembioChem 11(2)(2010), 218-27.64.

Das A, Mahale S, Prashar V, Bihani S, Ferrer J-L, Hosur M, “X-ray snapshot of HIV-1 protease in action : observation of tetrahedral intermediate and its SIHB with catalytic aspartate”, JACS 132(18) (2010), 6366-6373.

Robin A , Cobessi D, Curien G, Robert-Genthon M. Ferrer J-L, and Dumas R, “A new mode of dimerization of allosteric enzymes with ACT domains revealed by the crystal structure of the aspartate kinase from Cyanobacteria”, JMB 399 (2010), 283-293.

Girard E, Fourme R, Ciurko R, Joly J, Bouis F, Legrand P, Jacobs J, Dhaussy A-C, Ferrer J-L, Mezouar M and Kahn R, “Macromolecular crystallography at high pressure with pneumatic diamond-anvil cells handled by a 6-axis robotic arm”, J. of Applied Cryst., 43(4) (2010), 762-768.

Zhao N, Guan J, Ferrer J-L, Engle N, Chern M, Ronald P, Tschaplinski TJ, and Chen F, “Biosynthesis and emission of insect-induced methyl salicylate and methyl benzoate from rice”, Plant Physiology and Biochemistry 48 (2010), 279-287.

Publications 2009

Bihani S, Das A, Prashar V, Ferrer J-L, and Hosur MV, “X-ray structure of HIV-1 protease in-situ product complex”. Proteins 74(3) (2009), 594-602.

Borel F, de Groot A, Juillan-Binard C, de Rosny E, Laudet V, Pebay-Peyroula E, Fontecilla-Camps J.C, Ferrer J-L, “Crystal structure of the ligand-binding domain of the retinoid X receptor from the ascidian Polyandrocarpa misakiensis”, Proteins 74(2) (2009), 538-542.

Traoré D.A, El Ghazouani A, Jacquamet L, Borel F, Ferrer J-L, Lascoux D, Ravanat J-L, Jaquinod M, Blondin G, Caux-Thang C, Duarte V, and Latour J-M. “Structural and functional characterization of 2-oxo-histidine in oxidized PerR protein”, Nat. Chem. Biol. 5(1)(2009), 53-59.

Jacquamet L, Joly J, Bertoni A, Charrault P, Pirocchi M, Vernede X, Bouis F, Borel F, Périn J-P, Denis T, Rechatin J-L, Ferrer J-L. “Upgrade of the CATS Sample Changer Of the FIP-BM30A at the ESRF : Towards a Commercialized Standard”, JSR 16 (2009), 14-21.

Kumar M, Jagtap DD, Mahale SD, Prashar V, Kumar A, Das A, Bihani SC, Ferrer J-L, Suresh C, Hosur MV, and Ramanadham M, “Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of human seminal plasma protein, PSP94”, Acta. Cryst. F65 (2009), 389-391.

Jacquamet L, Traoré D.A, Ferrer J-L, Proux O, Testemale D, Hazemann J-L, Nazarenko E, El Ghazouani A, Caux-Thang C, Duarte V, Latour J-M, “Structural characterization of the active form of PerR : insights into the metal-induced activation of PerR and Fur proteins for DNA binding”, Mol. Microbiol. 73(1) (2009), 20-31.

Emamzadah S, Petty Jr T, De Almeida1 V, Nishimura T, Joly J, Paszkowski J, Ferrer J-L, and Halazonetis T.D, “Cyclic olefin homopolymer-based microfluidics for protein crystallization and in situ X-ray diffraction”, Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 65(Pt 9) (2009), 913-20.

Dhouib K, Khan-Malek C, Pﬂeging W, Gauthier-Manuel B, Duffait R, Thuillier G, Ferrigno R, Jacquamet L, Ohana J, Ferrer J-L, Théobald-Dietrich A, Giegé R, Lorber B, Sauter C, “Microfluidic chips for the crystallization of biomacromolecules by counter-diffusion and on-chip crystal X-ray analysis”, Lab. On a Chip 9 (2009), 1412-1421.

Iwema T, Picciocchi A, Traore D, Ferrer J-L, Chauvat F, Jacquamet L, "Structural basis for delivery of intact [Fe2S2] cluster by monothiol glutaredoxin", Biochemistry 48(26) (2009), 6041-3.

Zhao N, Boyle B, Duval I, Ferrer J-L, Lin H, Seguin A, Mackay J, and Chen F, “SABATH Methyltransferases from White Spruce (Picea glauca) : Gene Cloning, Functional Characterization and Structural Analysis”, Tree Physiology 29(7) (2009), 947-957.

Nilgiriwala K.S, Bihani S.C, Das A , Prashar V, Kumar M , ferrer J-L , Apte S.K, and Hosur M.V. “Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of PhoK, an extracellular alkaline phosphatase from Sphingomonas sp. BSAR-1”, Acta Cryst. F. 65 (2009), 917 – 919.

Baurin, S, Vercheval L , Bouillenne F , Falzone C , Brans A , Jacquamet L , Ferrer J.-L , Sauvage E , Dehareng D , Frère J.-M , Charlier P , Galleni M , and Kerff F. "Critical role of tryptophan 154 for the activity and stability of Class D beta-lactamases". Biochemistry 48(47) (2009), 11252-11263.

Prashar V, Bihani S, Das A, Ferrer J-L, and Hosur M, “Catalytic water co-existing with a product peptide in the active site of HIV-1 protease revealed by x-ray structure analysis”, PlosOne 4(11) (2009), e7860.

Bihani S , Das A , Prashar V , Ferrer J-L , and Hosur M.V , “Resistance Mechanism revealed by Crystal Structures of unliganded nelfinavir-resistant HIV-1 protease non-active site mutants N88D and N88S”, Biochem. Biophys. Res. Commun., 389(2) (2009), 295-300.

Publications 2008

Bauvois C, Jacquamet L, Huston AL, Borel F, Feller G and Ferrer JL
Crystal structure of the cold-active aminopeptidase from Colwellia psychrerythraea, a close structural homologue of the human bifunctional leukotriene A4 hydrolase.
Journal of Biological Chemistry (2008) 283(34) : 23315-23325

Curien G, Biou V, Mas-Droux C, Robert-Genthon M, Ferrer JL and Dumas R
Amino acid biosynthesis : new architectures in allosteric enzymes.
Plant Physiology and Biochemistry (2008) 46(3) : 325-339

Ferrer JL, Austin MB, Stewart Jr C and Noel JP
Structure and function of enzymes involved in the biosynthesis of phenylpropanoids.
Plant Physiology and Biochemistry (2008) 46(3) : 356-370

Lafaye C, Iwena T, Ferrer JL, Kroll JS, Griat M and Serre L
Preliminary crystallographic data of the three homologues of the thiol-disulfide oxidoreductase DsbA in Neisseria meningitidis.
Acta Crystallographica Section F Structural Biology Crystallography Communication (2008) 64(Pt 2) : 111-114

Loisel E, Jacquamet L, Serre L, Bauvois C, Ferrer JL, Vernet T, Di Guilmi AM and Durmort C
AdcAII : A new pneumococcal Zn-binding protein homologous with ABC transporters : biochemical and structural analysis.
Journal of Molecular Biology (2008) 381(3) : 594-606

Tao Y, Ferrer JL, Ljung K, Pojer F, Hong F, Long JA, Li L, Moreno JE, Bowman ME, Ivans LJ, Cheng Y, Lim J, Zhao Y, Ballaré CL, Sandberg G, Noel JP and Chory J
Rapid synthesis of auxin via a new tryptophan-dependent pathway is required for shade avoidance in plants.
Cell (2008) 133(1) : 164-176

Zhao N, Ferrer JL, Ross J, Guan J, Yang Y, Pichersky E, Noel JP and Chen F
Structural, biochemical, and phylogenetic analyses suggest that indole-3-acetic acid methyltransferase is an evolutionarily ancient member of the SABATH family.
Plant Physiology (2008) 146(2) : 455-467

Publications 2007

Fieulaine S, Lunn JE and Ferrer JL
Crystal structure of a cyanobacterial sucrose-phosphatase in complex with glucose-containing disaccharides.
Proteins (2007) 68(3) : 796-801

Publications 2006

Das A, Prashar V, Mahale S, Serre L, Ferrer JL and Hosur MV
Crystal structure of HIV-1 protease in situ product complex and observation of a low-barrier hydrogen bond between catalytic aspartates.
Proceedings of the National Academy of Sciences U S A (2006) 103(49) : 18464-18469

Ferrer JL, Dupuy J, Borel F, Jacquamet L, Noel JP and Dulic V
Structural basis for the modulation of CDK-dependent/independent activity of cyclin D1.
Cell Cycle (2006) 5(23) : 2760-2768

Legrand P, Dumas R, Seux M, Rippert P, Ravelli R, Ferrer JL and Matringe M
Biochemical characterization and crystal structure of Synechocystis arogenate dehydrogenase provide insights into catalytic reaction.
Structure (2006) 14(4) : 767-776

Mas-Droux C, Curien G, Robert-Genthon M, Laurencin M, Ferrer JL and Dumas R
A Novel Organization of ACT Domains in Allosteric Enzymes Revealed by the Crystal Structure of Arabidopsis Aspartate Kinase.
Plant Cell (2006) 18(7) : 1681-1692

Pojer F, Ferrer JL, Richard SB, Bach TJ and Noel JP
Structural basis for the covalent inhibition of 3-hydrox-3-methylglutaryl-coenzyme A synthase by the b-lactone containing natural product F244.
Proceedings of the National Academy of Sciences U S A (2006) 103(31) : 11491-11496

Traoré D, El Ghazouani A, Ilango S, Dupuy J, Jacquamet L, Ferrer JL, Caux-Thang C, Duarte V and Latour JM
Crystal structure of the apo-PerR-Zn protein from Bacills subtilis.
Molecular Microbiology (2006) 61(5) : 1211-1219

Publications 2005

De Groot A, de Rosny E, Juillan-Binard C, Ferrer JL, Laudet V, Pierce RJ, Pebay-Peyroula E, Fontecilla-Camps JC and Borel F
Crystal structure of a novel tetrameric complex of agonist-bound ligand-binding domain of Biomphalaria glabrata retinoid X receptor.
Journal of Molecular Biology (2005) 354(4) : 841-853

Ferrer JL, Zubieta C, Dixon RA and Noel JP
Crystal structures of alfalfa caffeoyl coenzyme a 3-o-methyltransferase
Plant Physiology (2005) 137(3) : 1009-1017

Fieulaine S, Juillan-Binard C, Serero A, Dardel F, Giglione C, Meinnel T and Ferrer J-L
The crystal structure of mitochondrial (Type 1A) peptide deformylase provides clear guidelines for the design of inhibitors specific for the bacterial forms.
Journal of Biological Chemistry (2005) 280(51) : 42315-42324

Fieulaine S, Lunn JE, Borel F and Ferrer JL
The structure of a cyanobacterial sucrose-phosphatase reveals the sugar tongs that release free sucrose in the cell
Plant Cell (2005) 17(7) : 2049-2058

Meyer P, Liger D, Leulliot N, Quevillon-Cheruel S, Zhou CZ, Borel F, Ferrer JL, Poupon A, Janin J and van Tilbeurgh H
Crystal structure and confirmation of the alanine:glyoxylate aminotransferase activity of the YFL030w yeast protein.
Biochimie (2005) 87(12) : 1041-1047

Verdecia MA, Larkin RM, Ferrer JL, Riek R, Chory J and Noel JP
Structure of the Mg-chelatase cofactor GUN4 reveals a novel hand-shaped fold for porphyrin binding
PLoS Biology (2005) 3(5) : e151

Publications 2004

Austin M, Bowman M, Ferrer J L, Schröder J and Noel J
An aldol switch discovered in stilbene synthases mediates cyclization specificity of type III polyketide synthases.
Chemistry and Biology (2004) 11(9) : 1179 - 94

Austin M, Izumikawa M, Bowman M, Udwary D, Ferrer J L, Moore B and Noel J
Crystal structure of a bacterial type III polyketide synthase and enzymatic control of reactive polyketide intermediates.
Journal of Biological Chemistry (2004) 279(43) : 45162-74

Ferrer J L, Ravanel S, Robert M and Dumas R
Crystal structure of cobalamin-independent methionine synthase complexed with Zn, homocysteine and methyltetrahydrofolate
Journal of Biological Chemistry (2004) 279(43) : 44235-44238

Graille M, Quevillon-Cheruel S, Leulliot N, Zhou C-Z, de La Sierra Gallay I L, Jacquamet L, Ferrer J-L, Liger D, Poupon A, Janin J and van Tilbeurgh H
Crystal Structure of the YDR533c S. cerevisiae Protein, a Class II Member of the Hsp31 Family
Structure (2004) 12(5) : 839-847

Jacquamet L, Ohana J, Joly J, Borel F, Pirocchi M, Charrault P, Bertoni A, Israel-Gouy P, Carpentier P, Kozielski F, Blot D and Ferrer J
Automated analysis of vapor diffusion crystallization drops with an x-ray beam.
Structure (Camb) (2004) 12(7) : 1219 - 1225

Jacquamet L, Ohana J, Joly J, Legrand P, Kahn R, Borel F, Pirocchi M, Charrault P, Carpentier P and Ferrer J L
A new highly integrated sample environment for protein crystallography
Acta Crystallography D Biological Crystallography (2004) 60(Pt 5) : 888-94

Li de La Sierra-Gallay I, Collinet B, Graille M, Quevillon-Cheruel S, Liger D, Minard P, Blondeau K, Henckes G, Aufrère R, Leulliot N, Zhou C, Sorel I, Ferrer JL, Poupon A, Janin J and van Tilbeurgh H
Crystal structure of the YGR205w protein from Saccharomyces cerevisiae : close structural resemblance to E. coli pantothenate kinase.
Proteins (2004) 54(4) : 776 - 783

Ohana J, Jacquamet L, Joly J, Bertoni A, Taunier P, Michel L, Charrault P, Pirocchi M, Carpentier P, Borel F, Kahn R and Ferrer J L
CATS : a cryogenic automated transfer system installed on the beamline FIP at ESRF.
Journal of Applied Crystallography (2004) 37 Part 1 : 72-77

Publications 2003

Downes M, Verdecia MA, Roecker AJ, Hughes R, Hogenesch JB, Kast-Woelbern HR, Bowman ME, Ferrer J-L, Anisfeld AM, Edwards PA, Rosenfeld JM, Alvarez JGA, Noel JP, Nicolaou KC and Evans RM
A Chemical, Genetic, and Structural Analysis of the Nuclear Bile Acid Receptor FXR
Molecular Cell (2003) 11(4) : 1079-1092

Verdecia MA, Joazeiro CAP, Wells NJ, Ferrer J-L, Bowman ME, Hunter T and Noel JP
Conformational Flexibility Underlies Ubiquitin Ligation Mediated by the WWP1 HECT Domain E3 Ligase
Molecular Cell (2003) 11(1) : 249-259

Publications 2002

Ennifar E, Carpentier P, Ferrer J L, Walter P and Dumas P
X-ray-induced debromination of nucleic acids at the Br K absorption edge and implications for MAD phasing.
Acta Crystallographica D Biological Crystallography (2002) 58(Pt 8) : 1262-8

Richard SB, Ferrer JL, Bowman ME, Lillo AM, Tetzlaff CN, Cane DE and Noel JP
Structure and mechanism of 2-C-methyl-D-erythritol 2,4-cyclodiphosphate synthase - An enzyme in the mevalonate-independent isoprenoid biosynthetic pathway
Journal of Biological Chemistry (2002) 277(10) : 8667-8672

Zubieta C, Kota P, Ferrer J L, Dixon R and Noel J
Structural basis for the modulation of lignin monomer methylation by caffeic acid/5-hydroxyferulic acid 3/5-O-methyltransferase.
Plant Cell (2002) 14(6) : 1265 - 77

Publications 2001

Carpentier P, Rossat M, Charrault P, Joly J, Pirocchi M, Ferrer JL, Kaïkati O and Roth M
Synchrotron monochromator heating problem, cryogeneic cooling solution
Nuclear Instruments and Methods in Physics Research A (2001) 456(3) : 163-176

Ferrer JL
Automated data processing on beamline FIP (BM30A) at ESRF.
Acta Crystallographica D Biological Crystallography(2001) 57(Pt 11) : 1752 - 1753

Jez J M, Ferrer J L, Bowman M E, Austin M B, Schroder J, Dixon R A and Noel J P
Structure and mechanism of chalcone synthase-like polyketide synthases.
Journal of Industrial Microbiology and Biotechnology (2001) 27(6) : 393-398

Publications 2000

Gruez, A, Pignol, D, Zeghouf, M, Coves, J, Fontecave, M, Ferrer, JL and Fontecilla-Camps, JC
Four crystal structures of the 60 kDa flavoprotein monomer of the sulfite reductase indicate a disordered flavodoxin-like module [In Process Citation].
Journal of Molecular Biology (2000) 299(1) : 199-212

Jez, J., J. Ferrer, M. Bowman, R. Dixon and J. Noel
Dissection of malonyl-coenzyme A decarboxylation from polyketide formation in the reaction mechanism of a plant polyketide synthase.
Biochemistry (2000) 39(5) : 890-902

Jez, J. M., Austin, M. B., Ferrer, J. L., Bowman, M. E., Schroder, J. and Noel, J. P.
Structural control of polyketide formation in plant-specific polyketide synthases
Chemistry and Biology (2000) 7(12) : 919-930

Méthodes : rationalisation de la cristallisation des protéines

ENGILBERGE Sylvain — 2022-10-18T15:14:49Z

Contact : Monika Spano

Une façon rationnelle de trouver les conditions appropriées pour faire croître des échantillons de cristaux exploitables pour la bio-cristallographie est d'explorer le diagramme de phase de cristallisation permettant le contrôle précis des paramètres affectant le processus de croissance cristalline. Tout d'abord, la nucléation est induite dans des conditions sursaturées proches de la limite de solubilité entre les régions de nucléation et métastable. Ensuite, la croissance du cristal est obtenue dans la zone métastable - qui est l'endroit optimal pour une expansion plus lente et ordonnée du cristal - par la modulation de paramètres physiques spécifiques. Une connaissance approfondie du diagramme de phase est vitale dans toute expérience de cristallisation. La pertinence de la sélection de la position de départ et de la voie cinétique entreprise pour contrôler la plupart des propriétés finales des cristaux synthétisés a été démontrée.
Les plateformes OptiCrys/MicroCrys permettent aux utilisateurs de bénéficier de stratégies rationnelles établies pour l'optimisation de la croissance des cristaux en utilisant un contrôle précis in situ de la température et de la composition chimique de la solution de cristallisation par dialyse (et microdialyse). Des diagrammes de phase systématiques dans un espace multidimensionnel sont étudiés en utilisant des faibles quantités de matériel protéique dans l'approche sérielle proposée par les instruments développés et en rupture avec le paradigme actuel des expériences parallèles.
Les stratégies de cristallisation rationnelles établies peuvent être bénéfiques pour fournir des échantillons exploitables pour la cristallographie neutronique des protéines qui nécessite des monocristaux bien ordonnés de grand volume, ainsi que pour générer des populations homogènes de cristaux de protéines de taille uniforme nécessaires à l'utilisation d'autres techniques de diffraction avancées (cristallographie sérielle aux rayons X, microdiffraction électronique).

Publications marquantes :

1. Large crystal growth for neutron protein crystallography. Budayova-Spano M, Koruza K, Fisher Z (2020) Methods Enzymol. 634, 21-46.

2. Optimization of crystallization of biological macromolecules using dialysis combined with temperature control. Junius N, Vahdatahar E, Oksanen E, Ferrer J-L, Budayova-Spano M (2020) J. Appl. Crystallogr. 53, 686-698.

3. Mixing Salts and Poly(ethylene glycol) into Protein Solutions : The Effects of Diffusion across Semipermeable Membranes and of Convection. Apostolopoulou V, Junius N, Sear RP, M. Budayova-Spano (2020) Cryst. Growth Des. 20, 3927-3936.

4. Optimization of crystal growth for neutron macromolecular crystallography. E. Vahdatahar E, Junius N, Budayova-Spano M (2021) J. Vis. Exp. 169, e61685

5. Crystallization of proteins on chip by microdialysis for in situ X-ray diffraction studies. Jaho S, Junius N, Borel F, Sallaz-Damaz Y, Salmon J-B, Budayova-Spano M (2021) J. Vis. Exp. 170, e61660

Projet : ciblage de la voie de synthèse des terpénoïdes

ROYANT Antoine — 2022-10-18T15:06:37Z

Contact : Franck Borel

Les terpénoïdes sont des métabolites essentiels présents dans tous les règnes de la vie. Ils sont construits par condensation de deux unitées de base : l'Isopentenyl diphosphate (IPP) et le dimethylallyl diphosphate (DMAPP). Deux voies métaboliques produisent ces unités : la voie du mévalonate (MVA) et celle du méthylerythritol phosphate (MEP). La voie MEP, présente chez de nombreux pathogènes, contientr sept enzymes consécutives - à savoir DXS, IspC, IspD, IspE, IspF, IspG et IspH - la dernière produisant à la fois IPP et DMAPP. À l'opposé, la voie MVA produit de l'IPP qui est transformé en DMAPP par Idi, une isomérase spécifique. L'homme utilise exclusivement la voie MVA et une Idi de type 1, ce qui fait de la voie MEP et de l'Idi de type 2 (Idi-2) des cibles bactériennes thérapeutiques interessantes, notamment pour les pathogènes multirésistants.
L'objectif du projet est l'inhibition de la biosynthèse du DMAPP chez les pathogènes résistants qui ont été répertoriés comme critiques ou hautement prioritaires par l'OMS. Pour les espèces qui dépendent uniquement de la voie MEP pour produire du DMAPP, nous ciblons spécifiquement les enzymes IspD, IspE et IspF (étapes 3 à 5 de la voie MEP). Pour ceux qui utilisent la voie MVA (S. aureus, E. faecium et E. faecalis), nous ciblons Idi-2.
La conception d'inhibiteurs spécifiques contre ces enzymes est réalisée en combinant un criblage cristallographique à base de fragments à température ambiante et cryogénique, et un criblage virtuel in silico complété par des essais d'activité.

Publications marquantes :

1. Synthesis and Kinetic evaluation of an azido analogue of methylerythritol phospate : a Novel Inhibitor of E. coli YgbP/IspD. Baatarkhuu Z, Chaignon P, Borel F, Ferrer J-L, Wagner A, Seemann M (2018) Sci. Rep. 8:17892.

2. Further insight into crystal structures of E. coli IspH/LytB in complex with two potent inhibitors of the MEP pathway : a starting point for rational design of new antimicrobials. Borel F, Barbier E, Krasutsky S, Janthawornpong K, Chaignon P, Dale Poulter C, Ferrer J-L, Seemann M (2017) ChemBioChem 18, 2137-2144.

Projet : protéines fluorescentes brillantes

ROYANT Antoine — 2022-10-18T14:54:06Z

Caractérisation structurale et spectroscopique de protéines fluorescentes

Contacts : Jérôme Dupuy et Antoine Royant

Notre groupe est spécialisé dans la caractérisation structurale et spectroscopique de protéines fluorescentes de différents types (GFP-like, dérivées du phytochrome) et de différentes couleures (cyan, vert, jaune, rouge, proche infrarouge) afin d'indentifier les déterminants structuraux contrôlant les propriétés de fluorescence pour, in fine, pouvoir les améliorer. Nous cherchons également à comprendre comment certaines flavoprotéines fluorescentes peuvent agir comme photosensibilisateurs et ainsi servir dans diverses techniques d'imagerie cellulaire utilisées pour des études fonctionnelles.

Publications marquantes :

1. Aequorea's secrets revealed : New fluorescent proteins with unique properties for bioimaging and biosensing. Lambert GG, Depernet H, Gotthard G, Schultz DT, Navizet I, Lambert T, Adams SR, Torreblanca-Zanca A, Chu M, Bindels DS, Levesque V, Nero Moffatt J, Salih A, Royant A, Shaner NC (2020) PLoS Biol. 18:e3000936

2. Tailing miniSOG : structural bases of the complex photophysics of a flavin-binding singlet oxygen photosensitizing protein. Torra J, Lafaye C, Signor L, Aumonier S, Flors C, Shu X, Nonell S, Gotthard G, Royant A (2019) Sci. Rep. 9:2428

3. mScarlet : a bright monomeric red fluorescent protein for cellular imaging. Bindels D S, Haarbosch L, van Weeren L, Postma M, Wiese K E, Mastop M, Aumonier S, Gotthard G, Royant A, Hink M & Gadella T W Jr (2017) Nat. Methods 14, 53-56

Instrument : OptiCrys/MicroCrys

ENGILBERGE Sylvain — 2022-10-18T14:16:32Z

Contact : Monika Spano

Les plateformes de cristallisation OptiCrys/MicroCrys (contact : Monika Spano)
Le banc de cristallisation (OptiCrys) est un prototype d'appareil intégré pour l'optimisation rationnelle de la croissance des cristaux en cartographiant et en manipulant les diagrammes de phase température-précipitant-concentration. Il comprend un montage de dialyse en cellule à écoulement (volume typique >20 μL) pour échanger les conditions et contrôler la température pendant les expériences. Sur la base de cet instrument à l'échelle macro, un dispositif miniaturisé qui permet un contrôle précis des paramètres expérimentaux exploitant les avantages de la microfluidique tels que le contrôle des phénomènes de transport et le volume réduit d'échantillon nécessaire par expérience (volume typique <1 μL) est également disponible (MicroCrys). La nouveauté repose sur l'utilisation de la méthode de dialyse dans un dispositif microfluidique unique et polyvalent, conçu pour répondre aux exigences de la cristallisation des protéines sur puce et de la cristallographie sérielle aux rayons X in situ. La concentration du précipitant est contrôlée via les deux plateformes (OptiCrys/MicroCrys) pour la manipulation des fluides et une interface logicielle interactive conçue pour la préparation de la solution de cristallisation. Les sels, solvants, tampons et autres solutions peuvent être prémélangés et sont ensuite pompés dans le système (macro/micro)fluidique de manière entièrement automatisée. La température est contrôlée à l'intérieur des dispositifs (macro/micro)fluidiques via un prototype utilisant un chauffage externe par des modules Peltier et des éléments en cuivre. Par conséquent, la distribution homogène de la température ou les gradients de température sont obtenus. Les paramètres physico-chimiques tels que la température, la concentration des agents cristallisants et le pH peuvent être contrôlés en temps réel pendant la cristallisation, de sorte que l'état de la substance étudiée se déplace le long d'une trajectoire cinétique bien définie dans le diagramme de phase. La membrane de dialyse permet d'ajuster le transfert de masse à travers la membrane pendant le processus de cristallisation. Par conséquent, les gradients créés peuvent être contrôlés et affectent la taille et la qualité des cristaux générés.

Publications marquantes :

1. A crystallization apparatus for temperature-controlled flow-cell dialysis with real-time visualization. Junius N, Oksanen E, Terrien M, Berzin C, Ferrer J-L, Budayova-Spano M (2016) J. Applied Crystallogr. 49, 806-813.

2. A microfluidic device for both on-chip dialysis protein crystallization and in situ X-ray diffraction. Junius N, Jaho S, Sallaz-Damaz Y, Borel F, Salmon J-B, Budayova-Spano M (2020) Lab Chip 20, 296-310.

Plate-forme : FIP2

ENGILBERGE Sylvain — 2022-10-18T14:04:47Z

BM07-FIP2 : Une ligne de lumière dédiée à la cristallographie macromoléculaire

Contact : Eric Mathieu or Sylvain Engilberge

La ligne de cristallographie macromoléculaire BM30A-FIP a été en opération entre 1999 et 2018 et a servi les communautés nationale et internationale des bio-cristallographes. Construite pour faciliter la détermination des structures de novo, FIP a constamment été à l'avant-garde des développements technologiques en matière d'automatisation basés sur l'utilisation de la robotique, notamment pour la diffraction in situ. Dans le cadre de la mise à niveau de l'ESRF (projet EBS), la ligne de lumière a été transférée sur le port BM07. Sa réouverture et sa mise à disposition de la communauté des utilisateurs est effective depuis fin 2021. FIP porte désormais le nom de BM07-FIP2.

Publications marquantes :

1. WIFIP : a web-based user interface for automated synchrotron beamlines. Sallaz-Damaz Y, Ferrer J-L (2017) J. Synchrotron Radiat. 24, 1105-1111

2. Combining 'dry' co-crystallization and in situ diffraction to facilitate ligand screening by X-ray crystallography. Gelin M, Delfosse V, Allemand F, Hoh F, Sallaz-Damaz Y, Pirocchi M, Bourguet W, Ferrer J-L, Labesse G, Guichou JF (2015) Acta Crystallogr. D71, 1777-1787.

3. A geometrical approach for semi-automated crystal centering and in situ X-ray diffraction data collection. Heidari Khajepour MY, Lebrette H, Vernede X, Rogues P, Ferrer J-L (2013) J. Appl. Crystallogr. 46, 740-745

Plate-forme : icOS

ENGILBERGE Sylvain — 2022-10-18T14:02:22Z

Le laboratoire de spectroscopie optique in crystallo icOS

Contact : Antoine Royant

Le laboratoire icOS Lab (appelé auparavant Cryobench) est une installation dédiée à la réalisation de diverses expériences de spectroscopie optique sur des cristaux de protéine dans des conditions (minidiffractomètre avec caméra de visualisation dans l'axe, changeur d'échantillon, température cryogénique ou ambiante) similaires à celles utilisées lors des collectes de données sur les lignes de cristallographie macromoléculaire de l'ESRF. Les spectroscopies disponibles sont l'absorption de lumière UV-visible, l'émission de fluorescence et le Raman. Des lasers et LED peuvent être utilisées comme sources de lumière actinique pour induire des changements photochimiques dans les échantillons. Ceux-ci sont habituellement des cristaux, mais on peut également étudier des nanolitres des solution. Le laboratoire icOS est souvent utilisé comme installation 'off-line' (c'est-à-dire que les expériences ne sont pas réalisées en même temps que l'expérience de diffraction correspondante). Il existe également un mode 'on-line' qui permet l'enregistrement entrelacé de données spectroscopiques et cristallographiques en utilisant soit un microspectrophotomètre d'absorption UV-visible (le 'on-line microspec') ou Raman (le 'Raman on-line'). Le laboratoire icOS procure ainsi des informations complémentaires qui peuvent être cruciales à l'interprétation correcte de structures cristallines. Les applications de ces techniques incluent l'identification de l'état physiologique de la protéine (par exemple l'état d'oxydation de centres métalliques), le suivi du dégât d'irradiation et la caractérisation d'intermédiaires réactionnels dans des expériences de cristallographie cinétique.

Publications marquantes :

1. Online Raman spectroscopy for structural biology on beamline ID29 of the ESRF. von Stetten D, Giraud, T, Bui S, Steiner RA, Fihman F, de Sanctis D, Royant A. (2017) J. Struct. Biol. 200, 124-127

2. In crystallo optical spectroscopy (icOS) as a complementary tool on the macromolecular crystallography beamlines of the ESRF. von Stetten D, Giraud T, Carpentier P, Sever F, Terrien M, Dobias F, Juers D H, Flot D, Mueller-Dieckmann C, Leonard G A, de Sanctis D, Royant A (2015) Acta Crystallogr. D71, 15-26

Méthodes : cristallographie [résolue en temps] à température ambiante

ROYANT Antoine — 2022-10-14T15:06:58Z

La cristallographie à température ambiante permet de mieux appréhender la dynamique physiologique des protéines que la cristallographie à température cryogénique

Contact : Sylvain Engilberge & Antoine Royant

La cristallographie macromoléculaire résolue en temps (RT-MX) aux synchrotrons a longtemps été limitée à l'utilisation de la technique de diffraction Laue, ne donnant des résultats, certes impressionnants, que pour une poignée de systèmes biologiques. L'arrivée récente des lasers à électrons libres (XFEL) a redynamisé le domaine en favorisant le développement de la cristallographie sérielle, qui consiste à constituer un jeu de données de diffraction complet à partir de clichés uniques obtenus à partir de dizaines de milliers de microcristaux traversant un faisceau de rayons X pulsé. Le développement associé des techniques d'injection de cristaux couplé à celui de détecteurs de rayons X rapides et à très faible niveau de bruit, ont contribué au renouveau de la TR-MX aux synchrotrons, en commençant par la généralisation de la cristallographie macromoléculaire à température ambiante. Nous utilisons et développons des méthodes en TR-MX aux synchrotrons et aux XFEL, tout particulèrement la spectroscopie résolue en temps au laboratoire icOS Lab.

Publications marquantes :

1. Aumonier S, Engilberge S, Caramello C, Gotthard G, Leonard GA, Mueller-Dieckmann C, Royant A (2022) Slow protein dynamics probed by time-resolved oscillation crystallography at room temperature. IUCrJ 9, 756-767 (2022)

2. Maestre-Reyna M, Yang CH, Nango E, Huang WC, Putu EPGN, Wu WJ, Wang PH, Franz-Badur S, Saft M, Emmerich HJ, Wu HY, Lee CC, Huang KF, Chang YK, Liao JH, Weng JH, Gad W, Chang CW, Pang A, Sugahara M, Owada S, Hosokawa Y, Joti Y, Yamashita A, Tanaka R, Tanaka T, Fangjia L, Tono K, Hsu KC, Kiontke S, Schapiro I, Spadaccini R, Royant A, Yamamoto J, Iwata S, Essen LO, Bessho Y, Tsai MD. Serial crystallography captures dynamic control of sequential electron and proton transfer events in a flavoenzyme. Nat. Chem. 14, 677-685 (2022)

3. Ultrafast structural changes within a photosynthetic reaction centre. Dods R, Båth P, Morozov D, Gagnér VA, Arnlund D, Luk HL, Kübel J, Maj M, Vallejos A, Wickstrand C, Bosman R, Beyerlein KR, Nelson G, Liang M, Milathianaki D, Robinson J, Harimoorthy R, Berntsen P, Malmerberg E, Johansson L, Andersson R, Carbajo S, Claesson E, Conrad CE, Dahl P, Hammarin G, Hunter MS, Li C, Lisova S, Royant A, Safari C, Sharma A, Williams GJ, Yefanov O, Westenhoff S, Davidsson J, DePonte DP, Boutet S, Barty A, Katona G, Groenhof G, Brändén G, Neutze R (2021) Nature 589, 310-314

4. Millisecond time-resolved serial oscillation crystallography of a blue-light photoreceptor at a synchrotron. Aumonier S, Santoni G, Gotthard G, von Stetten D, Leonard GA, Royant A (2020) IUCrJ 7, 728-736

5. Specific radiation damage is a lesser concern at room temperature. Gotthard G, Aumonier S, De Sanctis D, Leonard G, von Stetten D, Royant A (2019) IUCrJ 6, 665-680

Membres du groupe

ROYANT Antoine — 2022-10-14T14:19:34Z

Sommaire

Localisation IBS

Franck Borel (Chercheur CEA)
Jérôme Dupuy (Professeur UGA)
Sylvain Engilberge (Chercheur CEA)
Eric Girard (Chercheur CEA)
Antoine Royant (Chercheur CNRS)
Monika Spano (Maître de Conférences UGA)
Elisabeth Orgel (CDD Assistant-Ingénieur CNRS)
Nicolas Caramello (Postdoc UGA)
Samuel Hjorth-Jensen (Postdoc UGA)
Mohammad Chorfa (Etudiant en thèse UGA)

Localisation ESRF

Alexandre Appolaire (CDD Ingénieur CEA)
Sylvain Engilberge (Chercheur CEA)
Antoine Royant (Chercheur CNRS)
Eric Mathieu (Ingénieur CNRS)
Philippe Jacquet (Assistant-Ingénieur CNRS)
Wilfrid Niobet (Assistant-Ingénieur CNRS)
Lucas Petit (Technicien CEA)
Nicolas Caramello (Postdoc UGA)