IBS - Institut de Biologie Structurale - Grenoble / France

Membres du groupe Mai 2024

BURMEISTER Wim — 2025-07-03T07:43:00Z

Sommaire

Le groupe VRM

Photo du groupe VRM Mai 2024

de haut en gauche à bas en droite : Jean-Marie BOURHIS, maître de conférences ; Julien MARTEL, étudiant en M1 ; Lisa BADAROUX, étudiante en M2, actuellement doctorante ; Marc JAMIN, professeur ; Wim BURMEISTER, professeur ; Florian CHENAVIER, étudiant en doctorat, actuellement alumni ; Nicolas TARBOURIECH, maître de conférences ; Allison BALLANDRAS-COLAS, collaboratrice scientifique CNRS ; stagiaire ; Maxime BIERRE, étudiant en doctorat, Khadeeja MUBASHIRA, étudiante en doctorat ; N. N. ; Candice TROUBA, étudiante en M2 ; Marie THIRION, étudiante en M2, maintenant doctorante ; N.N. ; Benoit Separi, doctorant, maintenant alumni ; Henri GRÖGER, doctorant ; Alberto FLOREZ-PRADA, doctorant, maintenant alumni ; Darren HART, chercheur principal CNRS ; Thibaut CREPIN, chercheur principal CNRS ; Florine DUPEUX, ingénieur CNRS.

Les équipes en Juin 2025

Equipe JAMIN

Marc JAMIN, professeur
Jean-Marie BOURHIS, maître de conférences
Florine DUPEUX, ingénieur
Khadeeja MUBASHIRA, doctorante
Maxime BIERRE, doctorant

Equipe CREPIN :

Thibaut CREPIN, directeur de recherche CNRS
Rob RUIGROK, professeur émérite
Allison BALLANDRAS-COLAS, chercheur CNRS
Marie THIRION, doctorante
Lily-Lorette FRESLON, ingénieur CDD

Equipe HART :

Philippe MAS, ingénieur plateforme
Caroline MAS, ingénieur plateforme
Lisa BADAROUX, doctorante
Alberto FLOREZ-PRADA, post-doc

Equipe BURMEISTER :

Wim BURMEISTER, professeur
Nicolas TARBOURIECH, maître de conférence
Henri GRÖGER, doctorant
Karine HAIDAR, doctorante
Lily-Lorette FRESLON, fixed-term contract engineer

Team HART :

Philippe MAS, platform engineer
Caroline MAS, platform engineer
Lisa BADAROUX, PhD student
Alberto FLOREZ-PRADA, post-doc

Team BURMEISTER :

Wim BURMEISTER, professor
Nicolas TARBOURIECH, lecturer
Henri GRÖGER, PhD student
Karine HAIDAR, PhD student

Publications

BURMEISTER Wim — 2025-01-23T11:10:11Z

Sommaire

Publications

2024
Burmeister, W. P., Boutin, L., Balestra, A. C., Gröger, H., Ballandras-Colas, A., Hutin, S., Kraft, C., Grimm, C., Böttcher, B., Fischer, U., Tarbouriech, N. & Iseni, F.
Structure and flexibility of the DNA polymerase holoenzyme of vaccinia virus.
Plos Path. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1011652 (2024).

Tarbouriech, N., Burmeister, W.P., Bersch, B. & Iseni, F.
Le complexe de réplication des poxvirus : cible potentielle de molécules antivirales.
Virologie 28 (1) : 23‑35. https://doi.org/10.1684/vir.2024.1033 (2024).

Small-Angle X-Ray Scattering for Macromolecular Complexes.
Hutin S, Tully MD, Brennich M. Adv Exp Med Biol. 2024 ;3234:163-172. https://doi.org/10.1007/978-3-031-52193-5_11.

2022
Hutin, SL, Ling, W.L., Tarbouriech, N., Schoehn, G., Grimm, C., Fischer, U. & Burmeister, W.P.
The Vaccinia Virus DNA Helicase Structure from Combined Single-Particle Cryo-Electron Microscopy and AlphaFold2 Prediction. Viruses 14 (10).
https://doi.org/10.3390/v14102206 (2022).

Borna Disease Virus 1 Phosphoprotein Forms a Tetramer and Interacts with Host Factors Involved in DNA Double-Strand Break Repair and mRNA Processing.
Tarbouriech N, Chenavier F, Kawasaki J, Bachiri K, Bourhis JM, Legrand P, Freslon LL, Laurent EMN, Suberbielle E, Ruigrok RWH, Tomonaga K, Gonzalez-Dunia D, Horie M, Coyaud E, Crépin T. Viruses. 2022 Oct 26 ;14(11):2358. https://doi.org/10.3390/v14112358.

Human viruses, ancient, recent and zoonosis : a never ending story ?
Ruigrok RWH, Drouet E, Morand P, Tarbouriech N. Virologie (Montrouge). 2022 May 1 ;26(3):240-252. https://doi.org/10.1684/vir.2022.0957.

Structural Dynamics of the C-terminal X Domain of Nipah and Hendra Viruses Controls the Attachment to the C-terminal Tail of the Nucleocapsid Protein.
Bourhis JM, Yabukarski F, Communie G, Schneider R, Volchkova VA, Frénéat M, Gérard FC, Ducournau C, Mas C, Tarbouriech N, Ringkjøbing Jensen M, Volchkov VE, Blackledge M, Jamin M. J Mol Biol. 2022 May 30 ;434(10):167551. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2022.167551.

Selection of Primer-Template Sequences That Bind with Enhanced Affinity to Vaccinia Virus E9 DNA Polymerase.
DeStefano JJ, Iseni F, Tarbouriech N. Viruses. 2022 Feb 10 ;14(2):369. https://doi.org/10.3390/v14020369.

2021
Bersch, B., Tarbouriech, N., Burmeister, W.P, & Iseni, F.
Solution structure of the C-terminal domain of A20, the missing brick for the characterization of the interface between vaccinia virus DNA polymerase and its processivity factor. J. Mol. Biol., 167009. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2021.167009 (2021).

Analysis of SEC-SAXS data via EFA deconvolution and Scatter.
Tully MD, Tarbouriech N, Rambo RP, Hutin S. J Vis Exp. 2021 Jan 28 ;(167). https://doi.org/10.3791/61578.

2020
Structural Description of the Nipah Virus Phosphoprotein and Its Interaction with STAT1.
Jensen MR, Yabukarski F, Communie G, Condamine E, Mas C, Volchkova V, Tarbouriech N, Bourhis JM, Volchkov V, Blackledge M, Jamin M. Biophys J. 2020 May 19 ;118(10):2470-2488. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2020.04.010. Epub 2020 Apr 18.

2019
Vassal-Stermann, E., Hutin S., Fender, P., Burmeister, W. P.
Intermediate-resolution crystal structure of the human adenovirus B serotype 3 fibre knob in complex with the EC2-EC3 fragment of desmoglein 2.
Acta Crystallogr F Struct Biol Commun. 75, 750-757. https://doi.org/10.1107/S2053230X19015784 (2019).

Vassal-Stermann, E., Effantin, G., Zubieta, C., Burmeister, W., Iseni, F., Wang, H., Lieber, A., Schoehn, G., & Fender, P.
Cryo-EM structure of adenovirus type 3 fibre with desmoglein 2 shows a novel mode of 2 receptor engagement. Nat. Commun. 10:1181. https://doi.org/10.1038/s41467-019-09220-y. (2019).

Publications principales

2024
Burmeister, W. P., Boutin, L., Balestra, A. C., Gröger, H., Ballandras-Colas, A., Hutin, S., Kraft, C., Grimm, C., Böttcher, B., Fischer, U., Tarbouriech, N. & Iseni, F.
Structure and flexibility of the DNA polymerase holoenzyme of vaccinia virus.
Plos Path. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1011652 (2024).

2022
Hutin, SL, Ling, W.L., Tarbouriech, N., Schoehn, G., Grimm, C., Fischer, U. & Burmeister, W.P.
The Vaccinia Virus DNA Helicase Structure from Combined Single-Particle Cryo-Electron Microscopy and AlphaFold2 Prediction. Viruses 14 (10).
https://doi.org/10.3390/v14102206 (2022).

2021
Bersch, B., Tarbouriech, N., Burmeister, W.P, & Iseni, F.
Solution structure of the C-terminal domain of A20, the missing brick for the characterization of the interface between vaccinia virus DNA polymerase and its processivity factor. J. Mol. Biol., 167009. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2021.167009 (2021).

Publications

BURMEISTER Wim — 2025-01-23T10:36:00Z

Sommaire
Publications 2019-2024
Representative publications
Publications 2019-2024

2024
– Chenavier F, Zarkadas E, Freslon LL, Stelfox AJ, Schoehn G, Ruigrok RWH, Ballandras-Colas A and Crépin T (2024) Influenza A virus antiparallel helical nucleocapsid-like pseudo-atomic structure. Nucleic Acids Res : gkae1211. https://doi.org/10.1093/nar/gkae1211.
– Bessonne M, Morel J, Nevers Q, Da Costa B, Ballandras-Colas A, Chenavier F, Grange M, Roussel A, Crépin T and Delmas B (2024) Antiviral activity of intracellular nanobodies targeting the influenza virus RNA-polymerase core. PLoS Pathog, 20(6):e1011642. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1011642.
– Burmeister WP, Boutin L, Balestra AC, Gröger H, Ballandras-Colas A, Hutin S, Kraft C, Grimm C, Böttcher B, Fischer U, Tarbouriech N, Iseni F. (2024) Structure and flexibility of the DNA polymerase holoenzyme of vaccinia virus. PLoS Pathog, 20(5):e1011652. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1011652.
– Quignon E, Ferhadian D, Hache A, Vivet-Boudou V, Isel C, Printz-Schweigert A, Donchet A, Crépin T and Marquet R (2024) Structural impact of the interaction of the influenza A virus nucleoprotein with genomic RNA segments. Viruses, 16(3):421. https://doi.org/10.3390/v16030421.
2023
– Chenavier F, Estrozi LF, Teulon J-M, Zarkadas E, Freslon LL, Pellequer J-L, Ruigrok RWH, Schoehn G, Ballandras-Colas A and Crépin T (2023) Cryo-EM structure of influenza helical nucleocapsid reveals NP-NP and NP-RNA interactions as a model for the genome encapsidation. Sci Adv, 9(50):eadj9974. https://doi.org/10.1126/sciadv.adj9974.
– Camacho-Zarco A, Yu L, Krischuns T, Dedeoglu S, Maurin D, Bouvignies G, Crépin T, Ruigrok RWH, Cusack S, Naffakh N and Blackledge M (2023) Multivalent dynamic colocalization of avian influenza polymerase and nucleoprotein by intrinsically disordered ANP32A reveals the molecular basis of human adaptation. J Am Chem Soc, 145(38):20985-21001. https://doi.org/10.1021/jacs.3c06965.
– Schoehn G, Chenavier F and Crépin T (2023) Advances in Structural Virology via Cryo-EM in 2022. Viruses, 15(6), 1315 ; https://doi.org/10.3390/v15061315 (Editorial).
– Guseva S, Schnapka V, Adamski W, Maurin D, Ruigrok RWH, Salvi N and Blackledge M (2023) Liquid−liquid phase separation modifies the dynamic properties of intrinsically disordered proteins. J Am Chem Soc, 145, 10548–10563. doi : doi.org/10.1021/jacs.2c13647.
2022
– Tarbouriech N, Chenavier F, Kawasaki J, Bachiri K, Bourhis JM, Legrand P, Freslon LL, Laurent EMN, Suberbielle E, Ruigrok RWH, Tomonaga K, Gonzalez-Dunia D, Horie M, Coyaud E and Crépin T (2022) Borna disease virus 1 phosphoprotein forms a tetramer and interacts with host factors involved in DNA double-strand break repair and mRNA processing. Viruses, 14(11), 2358 ; https://doi.org/10.3390/ v14112358.
– Guillon A, Brea-Diakite D, Cezard A, Wacquiez A, Baranek T, Bourgeais J, Picou F, Vasseur V, Meyer L, Chevalier C, Auvet A, Carballido JM, Nadal Desbarats L, Dingli F, Turtoi A, Le Gouellec A, Fauvelle F, Donchet A, Crépin T, Hiemstra PS, Paget C, Loew D, Herault O, Naffakh N, Le Goffic R and Si-Tahar M (2022) Host succinate inhibits influenza virus infection through succinylation and nuclear retention of the viral nucleoprotein. EMBO J, e108306. https://doi.org/10.15252/embj.2021108306.
– Jóźwik IK, Li W, Zhang DW, Wong D, Grawenhoff J, Ballandras-Colas A, Aiyer S, Cherepanov P, Engelman AN, Lyumkis D (2022) B-to-A transition in target DNA during retroviral integration. Nucleic Acids Res, 50(15):8898-8918. https://doi.org/10.1093/nar/gkac644.
– Ballandras-Colas A, Chivukula V, Gruszka DT, Shan Z, Singh PK, Pye VE, McLean RK, Bedwell GJ, Li W, Nans A, Cook NJ, Fadel HJ, Poeschla EM, Griffiths DJ, Vargas J, Taylor IA, Lyumkis D, Yardimci H, Engelman AN, Cherepanov P (2022) Multivalent interactions essential for lentiviral integrase function. Nat Commun, 13(1):2416. https://doi.org/10.1038/s41467-022-29928-8.
– Bessa LM, Guseva S, Camacho-Zarco AR, Salvi N, Maurin D, Perez LM, Botova M, Malki A, Nanao M, Jensen MR, Ruigrok RWH and Blackledge M (2022) The intrinsically disordered SARS-CoV-2 nucleoprotein in dynamic complex with its viral partner nsp3a. Sci Adv, 8, eabm4034. https://doi.org/10.1126/ sciadv.abm4034.
– Ruigrok RWH, Drouet E, Morand P and Tarbouriech N (2022). Virus humains anciens, récents et zoonotiques : une histoire sans fin ? Virologie, 26 (3), 219-221. https://doi.org/10.1684/vir.2022.0957 (Review).
2021
– Kolakofsky D, Le Mercier P, Nishio M, Blackledge M, Crépin T and Ruigrok RWH (2021) Sendai virus and a unified model of Mononegavirus RNA synthesis. Viruses, 13(12):2466. https://doi.org/10.3390/v13122466 (Review).
– Terrier O, Si-Tahar M, Ducatez M, Chevalier C, Pizzorno A, Le Goffic R, Crépin T, Simon G and Naffakh N (2021) Influenza viruses and coronaviruses : knowns, unknowns, and common research challenges. PLoS Pathog, 17(12):e1010106. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1010106 (Review).
2020
– Donchet A, Vassal-Stermann E, Gérard FCA, Ruigrok RWH and Crépin T (2020) Differential behaviours and preferential bindings of influenza nucleoproteins on importins-α. Viruses, 12, 834. doi:10.3390/v12080834.
– Swale C, Da Costa B, Sedano L, Garzoni F, McCarthy AA, Berger I, Bieniossek C, Ruigrok RWH, Delmas B and Crépin T (2020) X-ray structure of the human karyopherin RanBP5, an essential factor for influenza polymerase nuclear trafficking. J Mol Biol, 432(10):3353-3359. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2020. 03.021.
– Guseva S, Milles S, Jensen MR, Salvi N, Kleman J-P, Maurin D, Ruigrok RWH and Blackledge M (2020) Measles virus nucleo- and phosphoproteins form liquid-like phase-separated compartments that promote nucleocapsid assembly. Sci Adv 6 : eaaz7095. https://doi.org/10.1126/sciadv.aaz7095.
– Guseva S, Milles S, Jensen MR, Schoehn G, Ruigrok RWH and Blackledge M (2020) Structure, dynamics and phase separation of measles virus RNA replication machinery. Curr Opin Virol, 41:59–67. https://doi.org/10.1016/j.coviro.2020.05.006 (Review).
2019
– Ashraf U, Tengo L, Le Corre L, Fournier G, Busca P, McCarthy AA, Rameix-Welti M-A, Gravier-Pelletier C, Ruigrok RW, Jacob Y, Vidalain P-O, Pietrancosta N, Crépin T and Naffakh N (2019) Destabilisation of the human RED-SMU1 splicing complex as a basis for host-directed anti-influenza strategy. Proc Natl Acad Sci USA, 116:10968-10977. https://doi.org/10.1073/pnas.1901214116.
– Donchet A, Oliva J, Labaronne A, Tengo L, Miloudi M, Gérard FCA, Mas C, Schoehn G, Ruigrok RW, Ducatez M and Crépin T (2019) The structure of the nucleoprotein of Influenza D shows that all Orthomyxoviridae nucleoproteins have a similar NPCORE, with or without a NPTAIL for nuclear transport. Sci Rep, 9:600. https://doi.org/10.1038/s41598-018-37306-y.
– Desfosses A, Milles S, Jensen MR, Guseva S, Colletier J-P, Maurin D, Schoehn G, Gutsche I, Ruigrok RWH and Blackledge M (2019) Assembly and cryo-EM structures of RNA-specific measles virus nucleocapsids provide mechanistic insight into paramyxoviral replication. Proc Natl Acad Sci USA 116:4256-4264. https://doi.org/10.1073/pnas.1816417116.
– Guseva S, Milles S, Blackledge M and Ruigrok RWH (2019). The nucleoprotein and phosphoprotein of measles virus. Front Microbiol : 10:1832. https://doi.org/10.3389/fmicb.2019.01832 (Review).

Representative publications

– Chenavier F, Zarkadas E, Freslon LL, Stelfox AJ, Schoehn G, Ruigrok RWH, Ballandras-Colas A and Crépin T (2024) Influenza A virus antiparallel helical nucleocapsid-like pseudo-atomic structure. Nucleic Acids Res : gkae1211. https://doi.org/10.1093/nar/gkae1211.
– Guseva S, Milles S, Jensen MR, Salvi N, Kleman J-P, Maurin D, Ruigrok RWH and Blackledge M (2020) Measles virus nucleo- and phosphoproteins form liquid-like phase-separated compartments that promote nucleocapsid assembly. Sci Adv 6 : eaaz7095. https://doi.org/10.1126/sciadv.aaz7095.
– Gutsche I, Desfosses A, Effantin G, Ling WL, Haupt M, Ruigrok RWH, Sachse C and Schoehn G (2015) Near-atomic cryo-EM structure of the helical Measles virus nucleocapsid. Science 348 : 704-707. https://doi.org/10.1126/science.aaa5137.
– Reich S, Guilligay D, Pflug A, Malet H, Berger I, Crépin T, Hart D, Lunardi T, Nanao M, Ruigrok RW, Cusack S (2014) Structural insight into cap-snatching and RNA synthesis by influenza polymerase. Nature 516 : 361-6. https://doi.org/10.1038/nature14009.
– Chenavas S, Estrozi LF, Slama-Schwok A, Delmas B, Di Primo C, Baudin F, Li X, Crépin T and Ruigrok RW (2013) Monomeric nucleoprotein of influenza A virus. PLoS Pathog 9 : e1003275. https://doi.org/10.1371/journal. ppat.1003275.
– Ruigrok RWH, Crépin T and Kolakofsky D (2011) Nucleoproteins and nucleocapsids of negative-strand RNA viruses. Curr Opin Microbiol 14 : 504–510. https://doi.org/10.1016/j.mib.2011.07.011 (Review).
– Jensen MR, Communie G, Ribeiro EA, Martinez N, Desfosses A, Salmon L, Jamin M, Mollica L, Gabel F, Longhi S, Ruigrok RWH and Blackledge M (2011) Intrinsic disorder in intact measles virus nucleocapsids. Proc Natl Acad Sci USA 108 : 9839-9844. https://doi.org/10.1073/pnas.1103270108.
– Dias A, Bouvier D, Crépin T, McCarthy AA, Hart DJ, Baudin F, Cusack S and Ruigrok RW (2009) The cap-snatching endonuclease of influenza virus polymerase resides in the PA subunit. Nature 458 : 914-918. https://doi.org/10.1038/nature07745.
– Albertini AAV, Wernimont AK, Muziol T, Ravelli RBG, Clapier CR, Schoehn G, Weissenhorn W and Ruigrok RWH (2006) Crystal structure of the rabies virus nucleoprotein-RNA complex. Science 313 : 357-360. https://doi.org/10.1126/science.1125280.
– Tarbouriech N, Curran J, Ruigrok RWH and Burmeister WP (2000). Tetrameric coiled coil domain of Sendai virus phosphoprotein. Nat Struct Biol 7 : 777-781. https://doi.org/10.1038/79013.
– Klumpp K, Ruigrok RWH and Baudin F (1997) Roles of the influenza virus polymerase and nucleoprotein in forming a functional RNP structure. EMBO J 16 : 1248-1257. https://doi.org/10.1093/emboj/16.6.1248.
– Burmeister WP, Ruigrok RWH and Cusack S (1992) The 2.2 Å resolution crystal structure of influenza B neuraminidase and its complex with sialic acid. EMBO J 11 : 49-56. https://doi.org/10.1002/j.1460-2075.1992.tb05026.x.

Anciens membres

BURMEISTER Wim — 2025-01-20T16:00:55Z

Florian Chenavier, M2 et doctorat (Soutenance en 2024)
Emmi Mikkola, doctorat
Amélie Donchet, M2 et doctorat (Soutenance en 2021)
Serafima Guseva, doctorat (Soutenance en 2021)
Thi Thanh Mai Duong, M2
Sabrina Merrouche, M2
Alice Labaronne, doctorat (Soutenance en 2017)
Christopher Swale, M2 et doctorat (Soutenance en 2015)
Laura Tengo, ingénieure CNRS
Myriam Miloudi, M2
Delphine Guilligay, ingénieure d'études CNRS
Irina Gutsche, chargée de recherche CNRS
Marc Jamin, professeur UJF
Guy Schoehn, chargé de recherche CNRS
Frank Thomas, maître de conférence UJF/UGA
Alexandre Monod, M2 et doctorat (Soutenance en 2014)
Sylvie Chenavas, PostDoc
Guillaume Communie, doctorat (Soutenance en 2013)
Ambroise Desfosses, M2 et doctorat (Soutenance en 2012)
Ivan Ivanov, doctorat (Soutenance en 2011)
Manuel Blanc, M2
Denis Bouvier, PostDoc
Alexandre Dias, M2 et doctorat (Soutenance en 2010)
Majida El Bakkouri, M2 et doctorat (Soutenance en 2008)
Céline Fabry, M2 et doctorat (Soutenance en 2008)
Francine Gérard, M2 et doctorat (Soutenance en 2008)
Florence Baudin, chargée de recherche CNRS
Sebastien Boulo, doctorat (Soutenance en 2008)
Antoine Maillard, PostDoc
Aurélie Albertini, M2 et doctorat (Soutenance en 2006)
Marlyse Buisson, ingénieure CHU/UJF
Inmaculada Garcia-Robles, PostDoc
Monique Perrissin, technicienne UJF
Sarah Solinet, M2
Isabelle Petit, technicienne UJF

Virus Influenza - structure de la RiboNucléoProtéine

BURMEISTER Wim — 2025-01-20T14:27:27Z

Le génome du virus influenza est composé de plusieurs molécules d'ARN encapsidées formant des complexes ribonucléoprotéiques (RNPs). Chaque RNP est composée d'un segment d'ARN viral, recouvert de multiples copies de la nucléoprotéine (NP) et avec une ARN polymérase ARN-dépendante (RdRp) interagissant spécifiquement avec les extrémités 5' et 3' conservées de l'ARN. Chaque RNP constitue une unité fonctionnelle indépendante capable de transcrire et répliquer le segment d'ARN viral dans le noyau de la cellule infectée. L'équipe a participé à l'épopée pour décortiquer la structure de l'ARN polymérase virale et elle s'est attelée à percer le secret de l'organisation hélicoïdale faite de deux brins antiparallèles de la nucléocapside.

Les constituants de la RiboNucléoProtéine du virus influenza. (gauche) les principaux domaines de l'ARN polymérase sur lesquels l'équipe a travaillé. (droite) Particule hélicoïdale formée de deux brins antiparallèles, reconstituée in vitro à partir de nucléoprotéine monomérique et d‘ARN synthétique. T. Crépin.

La direction actuellement suivie par l'équipe vise à combiner l'ensemble des constituants pour reconstituer la RNP.

Borna disease virus - la machine de réplication

BURMEISTER Wim — 2025-01-20T14:27:23Z

Les Bornavirus occupent une place particulière au sein des Mononegavirales (virus dont le génome est constitué d'un ARN non segmenté). Ils infectent le plus grand nombre d'espèces du règne animal, des poissons aux mammifères. Ils se répliquent dans le noyau, où ils assemblent des usines virales (vSPOTs) en étroite relation avec la chromatine du neurone. Il a été récemment démontré que certains orthobornavirus de mammifères (par exemple, le Borna disease virus 1 (BoDV-1) et le bornavirus 1 de l'écureuil multicolore (VSBV-1)) peuvent infecter l'homme, affectant principalement les tissus neuronaux et provoquant une encéphalite mortelle. Le génome des bornavirus se compose d'environ 8900 nucléotides et représente le plus petit génome connu parmi les Mononegavirales.
La machinerie réplicative du BoDV-1, un complexe entre l'ARN polymérase ARN-dépendante (RdRp ou L) et la phosphoprotéine (P), produit différents ARNm à partir du génome via une transcription séquentielle polaire, codant pour un total de six protéines virales. A l'exception de la nucléoprotéine (N) sans ARN et de la protéine matricielle, on ne sait rien de la structure de ces protéines virales.

Analyse structurale du POD de différents orthobornavirus. Courbes expérimentales de SAXS des POD de (a) BoDV-1, (b) MuBV-1 et (c) GaVV-1. Enveloppes à basse résolution des POD de (d) BoDV-1, (e) MuBV-1, et (f) GaVV-1 basées sur la modélisation ab initio. Structure aux rayons X des POD de (g) BoDV-1, (h) MuBV-1, et (i) GaVV-1. (j) Alignement de la séquence des POD avec les structures secondaires du BoDV-1 et du GaVV-1, indiquées respectivement au-dessus et au-dessous de l'alignement de la séquence. T. Crépin

L'équipe travaille sur les différents partenaires de la machinerie réplicative des Bornavirus.

Virus Influenza - Export nucléaire et partenaires cellulaires.

BURMEISTER Wim — 2025-01-20T14:23:49Z

u cours de son cycle infectieux, le virus influenza entre dans le noyau de la cellule infectée pour répliquer son génome viral segmenté en de multiples copies, avant de l'exporter vers le cytoplasme et la membrane cellulaire. La protéine virale NEP (Nuclear Export Protein) joue un rôle central dans le mécanisme contrôlé de l'export nucléaire des segments d'ARN génomique viraux. La protéine interagit à la fois avec d'autres protéines virales qui s'attachent aux nouveaux segments d'ARN synthétisés et détourne des facteurs cellulaires impliqués dans l'export nucléaire de la cellule infectée.

Nous avons pour objectif d'élucider ce mécanisme peu compris au niveau moléculaire en utilisant des techniques de biochimie (production et purification de protéines recombinantes en système bactérien ou baculovirus-cellule d'insecte), de biophysique (SEC-MALS, anisotropie de fluorescence, BLI, etc.) et de biologie structurale (cryo-microscopie électronique, cristallographie, SAXS).

Modèles possibles de l'interaction de NEP avec la ribonucléoprotéine (RNP, constituée d'un segment d'ARN viral recouvert de multiples copies de la nucléoprotéine NP et de la polymérase hétérotrimérique PA-PB1-PB2 attachée aux extrémités 3' et 5' de l'ARN viral), la protéine virale de matrice M1 et le facteur cellulaire CRM1-RanGTP responsable de l'export nucléaire. T. Crépin

Nous nous intéressons aussi aux interactions avec les différents partenaires cellulaires que peuvent rencontrer les segments d'ARN encapsidés par la nucléoprotéine (complexe RiboNucléoProtéique, RNP) telles que des protéines de l'import nucléaire ou du système immunitaire.

Présentation

BURMEISTER Wim — 2022-11-25T07:51:15Z

Responsable : Marc Jamin

L'objectif de notre groupe est de comprendre les principes fondamentaux du processus de réplication mais aussi d'interférer avec la machinerie de réplication afin de développer de nouvelles stratégies antivirales autour de 4 grandes thématiques :

Étude de grands assemblages moléculaires (complexe de réplication du virus de la vaccine - nucléocapsides et complexe ARN polymérase des virus à ARN négatif : rougeole, Nipah, rage, bornavirus, grippe)
Caractérisation de complexes protéine-protéine (structure de petits domaines par cristallographie et RMN) et l'utilisation de méthodes d'évolution dirigée pour la sélection de peptides inhibiteurs de la réplication virale
Étude des interactions hôte-virus impliquées dans l'échappement aux systèmes de défense immunitaire de l'hôte et le détournement de machines cellulaires à l'avantage du virus afin de mieux comprendre les mécanismes de la pathogenèse, de l'évolution et de l'adaptation virale
Méthodes : biochimie, biophysique, cryo-microscopie électronique, cristallographie aux rayons X, diffusions aux petits angles, méthodes combinatoires (évolution dirigée, phage display)

Notre groupe est composé de quatre équipes avec des thématiques et expertises complémentaires : équipe Jamin (réplication des virus d'ARN non-segmentés), équipe Crépin/Ruigrok (réplication des virus d'ARN segmentés), équipe Hart (évolution dirigée de peptides) et équipe Burmeister (réplication de l'ADN des Poxvirus).

Thèses

2022-11-07T16:35:55Z

Sommaire
Toutes nos thèses
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Toutes nos thèses

La liste des thèses soutenues dans le Groupe Machines de Réplication Virale depuis sa création est disponible année par année ci-dessous (récapitulatif manuel).

2017

Alice Labaronne
Caractérisation structurale et biochimique de la nucléoprotéine des virus grippaux de type A, B et D
Thèse de doctorat de l'Université de Grenoble, soutenue le 08 juin 2017

Accéder au texte intégral de nos thèses

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Publications

2022-11-07T16:32:37Z

La liste des publications du groupe " Machines de Réplication Virale ", parues dans des revues à comité de lecture depuis 2016, ainsi que les ouvrages et chapitres d'ouvrage, est consultable ci-dessous (données issues de HAL-IBS).
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