IBS - Institut de Biologie Structurale - Grenoble / France

Syndrome de Rahman : quand la chromatine se relâche

2026-07-15T09:19:28Z

Le syndrome de Rahman est une maladie génétique rare associée à des troubles du neurodéveloppement et à des traits du visage caractéristiques, pouvant également s'accompagner d'anomalies du squelette ou du cœur.

Dans un article publié dans Nature Communications, des scientifiques de l'IBS, en collaboration avec des collègues de l'IAB, de l'IGBMC et d'instituts de recherche turcs et bulgares, montrent que la mutation responsable de cette maladie empêche une protéine, l'histone H1.4, de compacter correctement l'ADN. Cette désorganisation pourrait modifier l'expression de nombreux gènes au cours du développement. Ces travaux apportent ainsi une première explication moléculaire aux anomalies observées chez les patients atteints du syndrome de Rahman.

Au-delà de cette maladie rare, cette étude met en évidence le rôle central des histones de liaison dans l'architecture tridimensionnelle du génome. Elle fournit un cadre pour mieux comprendre d'autres maladies liées à des défauts d'organisation de la chromatine et ouvre de nouvelles perspectives pour l'étude des mécanismes qui contrôlent l'expression des gènes. (Détails)

A Rahman Syndrome mutation in histone H1.4 disrupts chromatin compaction and phase separation. Boopathi R, Garcia-Saez I, Turunç S, Lone IN, Kumar A, Abu Alhaija AA, Hayes JJ, Bednar J, Diril MK, Iliev D, Gospodinov A, Le Roy A, Skoufias D, Angelov D, Hamiche A, Kale S, Dimitrov S, Petosa C. Nat Commun. 2026 May 22. doi : 10.1038/s41467-026-73046-8.

Contact : Carlo Petosa, chercheur CNRS du groupe Épigénétique et voies moléculaires (IBS/EPIGEN)

Une architecture tubulaire inédite éclaire la respiration bactérienne

2026-06-24T14:05:24Z

La respiration est au cœur de la conversion d'énergie chez la plupart des organismes vivants. Elle repose sur des chaînes de transfert d'électrons situées dans la membrane, au sein desquelles de petites molécules appelées quinones assurent un rôle de navettes électrochimiques. Parmi les molécules qui alimentent ces chaînes respiratoires, le NADH occupe une place centrale. Produit par de nombreuses réactions du métabolisme, il doit être réoxydé pour que la cellule continue à fonctionner, étape assurée par des NADH déshydrogénases.

Dans un article paru dans Nature Communications, des scientifiques de l'Institut de Biologie Structurale (IBS) et du Laboratoire de chimie bactérienne (LCB) dévoilent l'architecture inattendue de cette enzyme clé de la respiration bactérienne, la NADH déshydrogénase de type II.

Ils mettent en évidence un échafaudage tubulaire capable de connecter l'enzyme à la membrane et aux quinones, molécules qui assurent le transfert d'électrons dans la chaîne respiratoire.

Cette découverte renouvelle notre compréhension de l'évolution et de l'organisation des chaînes respiratoires. En savoir plus

A Bacillales-specific tubular scaffold essential for NADH dehydrogenase activity. Seduk F, Osman R, Garcia PS, Bizien-Jaglin L, Juyoux P, Kosta A, Sauvage S, Maté MJ, Pierrel F, Lebrun R, Schoehn G, Yamaryo-Botté Y, Botté CY, Nicolet Y, Cherrier MV, Walburger A, Magalon A. Nat Commun. 2026 Jun 18. doi : 10.1038/s41467-026-74385-2. Epub ahead of print. PMID : 42315832.

Contact : Mickaël Cherrier, chercheur UGA du groupe Metalloprotéines (IBS/METALLO)

Ronald Rios-Santacruz, Prix du Jeune Chercheur IBS 2026

2026-06-22T13:27:51Z

Le Prix du Jeune chercheur IBS 2026 a été attribué à Ronald Rios-Santacruz, qui a soutenu sa thèse à l'IBS, dans le groupe Dynamique et Cinétique des processus moléculaires, en septembre 2024.

Ronald a obtenu un master en chimie physique à l'université de Strasbourg en 2020, puis a rejoint l'IBS en septembre 2020 pour un doctorat en biophysique sous la direction des Dr. Martin Weik et Giorgio Schirò grâce à une bourse du CEA.

Ses recherches doctorales ont porté sur le développement et l'application de techniques de cristallographie en série statiques et à résolution temporelle, afin d'étudier la dynamique structurelle des protéines photosensibles à l'aide d'installations de synchrotron et de laser à électrons libres (XFEL). L'objectif de sa thèse était de comprendre les mécanismes moléculaires sous-jacents aux processus d'activation induits par la lumière dans les systèmes biologiques, en capturant les intermédiaires transitoires et les changements conformationnels à une résolution atomique.

Dans le groupe DYNAMOP, où il mène actuellement un projet postdoctoral dans le prolongement de ses travaux de thèse, Ronald joue un rôle essentiel dans la formation et l'encadrement des nouveaux étudiants impliqués dans les expériences de cristallographie sérielle résolue en temps et les activités connexes. Il souhaite poursuivre une carrière de chercheur dans le domaine de la dynamique structurale des protéines, en commençant par un second postdoc, probablement à l'étranger.

Ronald Rios-Santacruz, Prix du Jeune Chercheur IBS 2026

2026-06-22T13:24:25Z

Activation et modulation du complément par le cœur Fc d'IgM

2026-05-12T17:02:13Z

Les immunoglobulines M (IgM) sont des anticorps oligomériques constituant la première ligne de défense immunitaire et assurant le lien entre reconnaissance antigénique et activation de l'inflammation. Dans leur forme entière, l'activation du complément via la fixation de la molécule initiatrice C1q requiert la liaison préalable à l'antigène par les domaines Fab. En revanche, la contribution de leur cœur, le fragment constant (Fc) restait peu défini.

Dans une étude publiée dans FEBS Journal, des chercheurs de l'IBS ont évalué la capacité du cœur Fc d'IgM à interagir avec C1q et à moduler son activité. Des constructions recombinantes oligomériques mimant l'organisation native ont été produites, et leur caractérisation biophysique (plateformes ISBG) a permis d'isoler les assemblages homogènes de pentamères et hexamères. Les analyses fonctionnelles par BLI et ELISA ont montré une activation inattendue du complément in vitro via l'interaction avec C1q. Cependant, en conditions proches du contexte cellulaire, ces fragments n'induisent pas de cytotoxicité du complément et exercent un effet inhibiteur sur la lyse cellulaire médiée par les anticorps, compatible avec un mécanisme de compétition pour C1q en solution.

Ces résultats révèlent un rôle dual du cœur IgM, activateur ou modulateur selon le contexte moléculaire, et ouvrent des perspectives pour développer des biomolécules antivirale ou antibactérienne, ou dans la lutte contre des pathologies auto-immunes ou cancéreuses impliquant le complément.

The Fc fragment of IgMs binds C1q to activate the first step of the classical complement pathway, while inhibiting complement-dependent cytotoxicity. Pinto AJ, Chouquet A, Bally I, Rossi V, Thielens NM, Dumestre-Perard C, Kunert R, Gaboriaud C, Ling WL, Reiser JB. FEBS J. (2025) http://doi.org/10.1111/febs.70309

Contact : Jean-Baptiste Reiser, chercheur CNRS du Groupe Complement, anticorps et maladies infectieuses de l'IBS (IBS/CAID)

Facteurs de virulence bactérienne comme cibles prometteuses pour les anticorps monoclonaux humains

2026-04-10T15:57:14Z

Les superbactéries (superbugs) sont des micro-organismes résistants aux antibiotiques et responsables d'environ 700 000 décès par an, atteignant potentiellement 10 millions par an en 2050. Pseudomonas aeruginosa est un pathogène majeur des infections nosocomiales, souvent multirésistant, et particulièrement dangereux pour les patients sous ventilation mécanique. Il provoque aussi des infections pulmonaires chez les patients atteints de mucoviscidose. L'Organisation Mondiale de la Santé considère que les souches résistantes aux carbapénèmes sont hautement prioritaires pour la recherche de nouvelles thérapies.

En raison de son rôle clé dans les infections, le Système de Sécrétion de Type 3 (SST3) représente une cible thérapeutique majeure de P. aeruginosa. En particulier, cibler la protéine qui forme la pointe de l'injectisome, PcrV, peut bloquer le SST3 et réduire la virulence dans des modèles in vitro et in vivo.

Trois groupes de l'IBS (PatBac, PB&RC et CAID) ont réuni leurs efforts pour explorer le répertoire en anticorps humain (humAb) de patients du CHU de Grenoble atteints de mucoviscidose et infectés de manière chronique par P. aeruginosa. L'objectif de ce projet soutenu par l'ANR est de générer des humAb capable de bloquer la pathogénicité de cette bactérie, en se basant sur le tri par FACS des cellules B mémoires. Suite au criblage, production des humAb recombinants et caractérisation, deux humAb reconnaissant PcrV et bloquant l'injection de toxines dans les cellules hôtes ont été identifiés.

En combinant des approches de microbiologie cellulaire, génétique, immunologie et biologie structurale, le consortium a découvert que les humAb bloquant l'action du SST3, issus de cette étude ou de travaux d'autres laboratoires, agissent suivant trois mécanismes distincts. Ceci permet d'alimenter les stratégies visant à développer de nouvelles thérapies efficaces dans le contexte de l'antibiorésistance.

Neutralizing human monoclonal antibodies that target the PcrV component of the type III secretion system of Pseudomonas aeruginosa act through distinct mechanism. Desveaux JM, Faudry E, Carlos Contreras-Martel C, Cretin F, Dergan-Dylon LS, Amen A, Bally I, Tardivy-Casemajor V, Chenavier F, Fouquenet D, Caspar Y, Attree I*, Dessen A*, Poignard P*. Elife 2026, 14:RP105195. doi : 10.7554/eLife.105195.
*co-corresponding

Contacts :

Ina Attree (IBS/Groupe Pathogenèse bactérienne et Réponses Cellulaires)
Pascal Poignard (IBS/Groupe Complement, anticorps et maladies infectieuses)

A la découverte des métiers de la Recherche en visioconférence

2026-03-25T15:40:29Z

Nos scientifiques ont à coeur de partager la passion qui les anime avec les lycées de la région qui n'ont pas la possibilité de venir à Grenoble participer à des ateliers dans nos labos. Ils souhaitent donc aider les lycéens dans leur orientation en échangeant avec eux autour des carrières scientifiques dans la recherche.
A travers leur parcours et leurs recherches, vous découvrirez notamment comment l'on devient chercheur (mais également d'autres métiers de la recherche), comment nos scientifiques communiquent sur leurs résultats, et les valorisent. Ils répondront bien sûr aux questions des élèves.

Lieu : Cette intervention se déroulera en visioconférence (un créneau de test sera proposé à l'enseignant avant le jour J).

Durée : 1h

Public : classes de lycée

Thèmes abordés : Biologie, Chimie, Médecine, Physique

Dates : 4 créneaux seront proposés entre vendredi 3 et lundi 13 octobre 2025. Plusieurs classes pourront se connecter simultanément.

Réservation (obligatoire) et informations : dominique.marion.ibs@sfr.fr

Le Vivant à la loupe

2026-03-25T15:18:33Z

Les scientifiques de l'IBS proposent une approche ludique et pratique pour faire découvrir aux enfants de CM2 le fonctionnement du vivant et l'infiniment petit.

Des ateliers adaptés au niveau des élèves leur permettront de découvrir les molécules qui composent le vivant (les enfants participeront un atelier sur les deux ou trois disponibles).

L'inscription est obligatoire et il doit y avoir un adulte pour 10 élèves

Public : classes de CM2

Durée de l'atelier : 1h30

Thèmes abordés : Biologie, Chimie, Médecine

Dates et horaires : Entre le 06 et le 10 octobre 2026 (un créneau le matin et un l'après-midi dans la même école, 30 élèves max dans chaque créneau)

Lieu : Ces ateliers auront lieu dans les écoles.

Réservation obligatoire : Contact

Fête de la Science 2025 à l'IBS

2026-03-25T14:47:46Z

Lors de l'édition 2025 de la Fête de la Science, l'IBS a mis les sciences à portée des jeunes. Au programme : des ateliers ludiques en CM2, des expériences en direct dans ses laboratoires, et des visioconférences interactives pour les lycéens – de quoi éveiller les curiosités et susciter des vocations dès le plus jeune âge.

Les 6 et 7 octobre 2025, l'IBS a plongé 95 lycéens de Grenoble (lycées Mounier et CLEPT) et de La Côte-Saint-André (lycée Berlioz) au cœur du monde fascinant des protéines ! Au programme : des ateliers pratiques en RMN, microscopie électronique, microbiologie et cristallographie, pour manipuler, observer et comprendre la matière à l'échelle atomique. Une occasion unique de toucher du doigt les outils et technologies de pointe de la recherche.

L'IBS a également organisé des visioconférences interactives pour faire découvrir les métiers de la recherche à 120 lycéens de Première et Terminale, issus de Grenoble, Valence, L'Isle-d'Abeau, Saint-Julien-en-Genevois et Annecy. Animées par un chercheur et une doctorante, ces sessions ont permis d'échanger sur les parcours, le quotidien en labo et les débouchés scientifiques, pour éclairer les choix d'orientation post-bac.

L'action « Le Vivant à la loupe » s'est déroulée, quant à elle, les 7, 9 et 10 octobre 2025 directement dans les écoles, permettant de sensibiliser 137 élèves de CM2 grâce à des ateliers pratiques autour du vivant, avec une introduction suivie d'une activité expérimentale (protéines fluorescentes ou ADN de banane).

Enfin de 4 doctorants ont participé à titre individuel à l'animation des stands ARCANE & GRAL au Parvis des Sciences.

Depuis plus de 20 ans, l'IBS contribue à la diffusion et vulgarisation scientifique auprès des jeunes, et organise des évènements favorisant les échanges entre scientifiques et public scolaire. Un grand merci aux plus de 35 volontaires pour leur investissement, leur motivation et l'inspiration dont ils ont fait preuve encore une fois cette année !

Miner des rubis de protéines venant d'un bioréacteur dégradant le méthane

2026-03-23T09:37:39Z

Les microbes sont d'incroyables chimistes : ils produisent des réactions qui permettent de recycler la matière biologique, de dépolluer les environnements et de contribuer aux cycles biogéochimiques de la Terre. Parmi eux figurent les méthanotrophes anaérobies, des microbes qui consomment le méthane dans des environnements dépourvus d'oxygène. En empêchant le rejet de ce puissant gaz à effet de serre dans l'atmosphère, ils contribuent à atténuer le changement climatique. Cependant, l'étude des réactions chimiques que ces microbes effectuent est difficile, car ces derniers ne peuvent pas être isolés et ne se développent que dans des communautés microbiennes complexes. Deux équipes de l'IBS (dirigées par Tristan Wagner et Antoine Royant), en collaboration avec des scientifiques des Pays-Bas et d'Allemagne, ont maintenant découvert et caractérisé, de manière inattendue, un nouveau type de protéine qui encapsule le fer à partir de ces communautés microbiennes complexes.

Les scientifiques ont directement utilisé une communauté microbienne issue d'un bioréacteur dégradant le méthane pour isoler une protéine de couleur rose vif, qu'ils ont ensuite cristallisée en l'absence d'oxygène afin d'en déterminer la structure tridimensionnelle. Ils ont découvert que cette protéine se présente sous la forme d'une cage, ressemblant à la protéine utilisée par notre organisme pour stocker le fer. Elle a cependant la particularité de contenir un hème, une caractéristique typique de la bactérioferritine. Contrairement aux bactérioferritines traditionnelles, qui s'assemblent en structures de 24 copies protéiques, cette protéine nouvellement découverte forme une cage compacte de seulement 12 copies, créant ainsi un assemblage entièrement nouveau qui pourrait être intéressant pour encapsuler d'autres molécules, comme des médicaments. Les auteurs ont baptisé cette protéine « mini-bactérioferritine » en raison de sa petite taille. L'analyse génomique a révélé que les mini-bactérioferritines ne sont pas propres aux méthanotrophes. Elles sont répandues chez les microbes, mais ont été négligées jusqu'à présent. Cette découverte, publiée dans Communications Biology, nous rappelle le vaste potentiel inexploré qui se cache au sein des communautés microbiennes — et l'importance de continuer à exploiter ces trésors biologiques pour l'innovation scientifique et industrielle.

Référence : Mini-bacterioferritins : structural insight into a ferritin-like protein from the anaerobic methane-oxidising archaeon Candidatus Methanoperedens carboxydivorans. Martijn Wissink, Sylvain Engilberge, Pedro Leão, Robert S. Jansen, Mike S.M. Jetten, Mélissa Belhamri, Olivier N. Lemaire, Antoine Royant, Cornelia U. Welte, and Tristan Wagner. Communications biology (2026) https://doi.org/10.1038/s42003-026-09796-4

Contact : Tristan Wagner, chercheur CEA dans le Groupe Extremophiles et grands assemblages moléculaires (IBS/ELMA)

Collaboration :

Max Planck Institute for Marine Microbiology, Celsiusstrasse 1, 28359, Bremen, Germany
Department of Microbiology, Radboud Institute for Biological and Environmental Sciences, Radboud University, Nijmegen, the Netherlands
Univ. Grenoble Alpes, CEA, CNRS, Institut de Biologie Structurale, 38000, Grenoble, France
European Synchrotron Radiation Facility, Grenoble, France