IBS - Institut de Biologie Structurale - Grenoble / France

Syndrome de Rahman : quand la chromatine se relâche

2026-07-15T09:19:28Z

Le syndrome de Rahman est une maladie génétique rare associée à des troubles du neurodéveloppement et à des traits du visage caractéristiques, pouvant également s'accompagner d'anomalies du squelette ou du cœur.

Dans un article publié dans Nature Communications, des scientifiques de l'IBS, en collaboration avec des collègues de l'IAB, de l'IGBMC et d'instituts de recherche turcs et bulgares, montrent que la mutation responsable de cette maladie empêche une protéine, l'histone H1.4, de compacter correctement l'ADN. Cette désorganisation pourrait modifier l'expression de nombreux gènes au cours du développement. Ces travaux apportent ainsi une première explication moléculaire aux anomalies observées chez les patients atteints du syndrome de Rahman.

Au-delà de cette maladie rare, cette étude met en évidence le rôle central des histones de liaison dans l'architecture tridimensionnelle du génome. Elle fournit un cadre pour mieux comprendre d'autres maladies liées à des défauts d'organisation de la chromatine et ouvre de nouvelles perspectives pour l'étude des mécanismes qui contrôlent l'expression des gènes. (Détails)

A Rahman Syndrome mutation in histone H1.4 disrupts chromatin compaction and phase separation. Boopathi R, Garcia-Saez I, Turunç S, Lone IN, Kumar A, Abu Alhaija AA, Hayes JJ, Bednar J, Diril MK, Iliev D, Gospodinov A, Le Roy A, Skoufias D, Angelov D, Hamiche A, Kale S, Dimitrov S, Petosa C. Nat Commun. 2026 May 22. doi : 10.1038/s41467-026-73046-8.

Contact : Carlo Petosa, chercheur CNRS du groupe Épigénétique et voies moléculaires (IBS/EPIGEN)

Post-doctorat en biologie structurale des protéines virales intrinsèquement désordonnées (groupe FDP)

2026-06-26T14:20:49Z

Le Groupe Flexibilité et Dynamique des Protéines par RMN recrute des chercheurs et chercheuses postdoctoraux hautement motivés pour étudier les mécanismes fonctionnels d'assemblages macromoléculaires très dynamiques impliqués dans la réplication de virus à ARN pathogènes (SARS-CoV-2, virus de la rougeole et virus de la grippe).

Ce projet, à l'interface de la biologie, de la chimie et de la physique, s'appuie principalement sur des approches de pointe en spectroscopie RMN, combinées à des simulations de dynamique moléculaire (à l'échelle atomique et coarse-grained), à la spectroscopie et à l'imagerie par fluorescence, à la cristallographie aux rayons X, à la cryo-microscopie électronique (cryo-EM) et à la diffusion des rayons X aux petits angles (SAXS).

Une architecture tubulaire inédite éclaire la respiration bactérienne

2026-06-24T14:05:24Z

La respiration est au cœur de la conversion d'énergie chez la plupart des organismes vivants. Elle repose sur des chaînes de transfert d'électrons situées dans la membrane, au sein desquelles de petites molécules appelées quinones assurent un rôle de navettes électrochimiques. Parmi les molécules qui alimentent ces chaînes respiratoires, le NADH occupe une place centrale. Produit par de nombreuses réactions du métabolisme, il doit être réoxydé pour que la cellule continue à fonctionner, étape assurée par des NADH déshydrogénases.

Dans un article paru dans Nature Communications, des scientifiques de l'Institut de Biologie Structurale (IBS) et du Laboratoire de chimie bactérienne (LCB) dévoilent l'architecture inattendue de cette enzyme clé de la respiration bactérienne, la NADH déshydrogénase de type II.

Ils mettent en évidence un échafaudage tubulaire capable de connecter l'enzyme à la membrane et aux quinones, molécules qui assurent le transfert d'électrons dans la chaîne respiratoire.

Cette découverte renouvelle notre compréhension de l'évolution et de l'organisation des chaînes respiratoires. En savoir plus

A Bacillales-specific tubular scaffold essential for NADH dehydrogenase activity. Seduk F, Osman R, Garcia PS, Bizien-Jaglin L, Juyoux P, Kosta A, Sauvage S, Maté MJ, Pierrel F, Lebrun R, Schoehn G, Yamaryo-Botté Y, Botté CY, Nicolet Y, Cherrier MV, Walburger A, Magalon A. Nat Commun. 2026 Jun 18. doi : 10.1038/s41467-026-74385-2. Epub ahead of print. PMID : 42315832.

Contact : Mickaël Cherrier, chercheur UGA du groupe Metalloprotéines (IBS/METALLO)

Ronald Rios-Santacruz, Prix du Jeune Chercheur IBS 2026

2026-06-22T13:27:51Z

Le Prix du Jeune chercheur IBS 2026 a été attribué à Ronald Rios-Santacruz, qui a soutenu sa thèse à l'IBS, dans le groupe Dynamique et Cinétique des processus moléculaires, en septembre 2024.

Ronald a obtenu un master en chimie physique à l'université de Strasbourg en 2020, puis a rejoint l'IBS en septembre 2020 pour un doctorat en biophysique sous la direction des Dr. Martin Weik et Giorgio Schirò grâce à une bourse du CEA.

Ses recherches doctorales ont porté sur le développement et l'application de techniques de cristallographie en série statiques et à résolution temporelle, afin d'étudier la dynamique structurelle des protéines photosensibles à l'aide d'installations de synchrotron et de laser à électrons libres (XFEL). L'objectif de sa thèse était de comprendre les mécanismes moléculaires sous-jacents aux processus d'activation induits par la lumière dans les systèmes biologiques, en capturant les intermédiaires transitoires et les changements conformationnels à une résolution atomique.

Dans le groupe DYNAMOP, où il mène actuellement un projet postdoctoral dans le prolongement de ses travaux de thèse, Ronald joue un rôle essentiel dans la formation et l'encadrement des nouveaux étudiants impliqués dans les expériences de cristallographie sérielle résolue en temps et les activités connexes. Il souhaite poursuivre une carrière de chercheur dans le domaine de la dynamique structurale des protéines, en commençant par un second postdoc, probablement à l'étranger.

Ronald Rios-Santacruz, Prix du Jeune Chercheur IBS 2026

2026-06-22T13:24:25Z

Chercheur/se en biophysique (CDD 12 mois - groupe FDP)

2026-06-08T17:45:16Z

L'IBS recrute une chercheuse ou un chercheur en biophysique au sein du groupe FDP, pour une durée initiale de 12 mois.

L'étude menée par le/la chercheur/se visera à comprendre le comportement des protéines à l'intérieur et à la surface des condensats biomoléculaires.

Missions :
1. Réalisation de travaux de recherche, de la mise en place de l'expérience à la rédaction des résultats :
Au moins deux des activités suivantes :
– Développement de méthodes smFRET innovantes pour mesurer la dynamique des protéines à la surface des condensats biomoléculaires.
– Analyse des données smFRET pour étudier la conformation et la dynamique des protéines désordonnées dans les condensats.
– Expression, purification et marquage de protéines intrinsèquement désordonnées.
– Développer des mesures électrophysiologiques pour mesurer la tension au sein des condensats biomoléculaires.

2. Participer à la vie du laboratoire :
– Participer à la vie du groupe de recherche (logistique, gestion des stocks de réactifs, rangement, etc.)
– Aider à l'encadrement des stagiaires
– Participer aux événements scientifiques de l'Institut

Profil du candidat :
– Expérience souhaitée : 1 à 4 ans
– Une expertise dans les méthodes de l'échelle de la molécule unique est un atout.
– Une expertise dans l'utilisation de microscopes optiques sur mesure est un atout.
– Une expertise en analyse de données et en programmation est fortement appréciée.
– Une expertise dans l'expression, la purification et le marquage des protéines est un atout.
– Connaissance d'autres méthodes biophysiques pour la caractérisation des protéines.

Date limite de candidature : 26 juin 2026
Date de prise de fonction souhaitée : 1er novembre 2026

En savoir plus et postuler

Activation et modulation du complément par le cœur Fc d'IgM

2026-05-12T17:02:13Z

Les immunoglobulines M (IgM) sont des anticorps oligomériques constituant la première ligne de défense immunitaire et assurant le lien entre reconnaissance antigénique et activation de l'inflammation. Dans leur forme entière, l'activation du complément via la fixation de la molécule initiatrice C1q requiert la liaison préalable à l'antigène par les domaines Fab. En revanche, la contribution de leur cœur, le fragment constant (Fc) restait peu défini.

Dans une étude publiée dans FEBS Journal, des chercheurs de l'IBS ont évalué la capacité du cœur Fc d'IgM à interagir avec C1q et à moduler son activité. Des constructions recombinantes oligomériques mimant l'organisation native ont été produites, et leur caractérisation biophysique (plateformes ISBG) a permis d'isoler les assemblages homogènes de pentamères et hexamères. Les analyses fonctionnelles par BLI et ELISA ont montré une activation inattendue du complément in vitro via l'interaction avec C1q. Cependant, en conditions proches du contexte cellulaire, ces fragments n'induisent pas de cytotoxicité du complément et exercent un effet inhibiteur sur la lyse cellulaire médiée par les anticorps, compatible avec un mécanisme de compétition pour C1q en solution.

Ces résultats révèlent un rôle dual du cœur IgM, activateur ou modulateur selon le contexte moléculaire, et ouvrent des perspectives pour développer des biomolécules antivirale ou antibactérienne, ou dans la lutte contre des pathologies auto-immunes ou cancéreuses impliquant le complément.

The Fc fragment of IgMs binds C1q to activate the first step of the classical complement pathway, while inhibiting complement-dependent cytotoxicity. Pinto AJ, Chouquet A, Bally I, Rossi V, Thielens NM, Dumestre-Perard C, Kunert R, Gaboriaud C, Ling WL, Reiser JB. FEBS J. (2025) http://doi.org/10.1111/febs.70309

Contact : Jean-Baptiste Reiser, chercheur CNRS du Groupe Complement, anticorps et maladies infectieuses de l'IBS (IBS/CAID)

Facteurs de virulence bactérienne comme cibles prometteuses pour les anticorps monoclonaux humains

2026-04-10T15:57:14Z

Les superbactéries (superbugs) sont des micro-organismes résistants aux antibiotiques et responsables d'environ 700 000 décès par an, atteignant potentiellement 10 millions par an en 2050. Pseudomonas aeruginosa est un pathogène majeur des infections nosocomiales, souvent multirésistant, et particulièrement dangereux pour les patients sous ventilation mécanique. Il provoque aussi des infections pulmonaires chez les patients atteints de mucoviscidose. L'Organisation Mondiale de la Santé considère que les souches résistantes aux carbapénèmes sont hautement prioritaires pour la recherche de nouvelles thérapies.

En raison de son rôle clé dans les infections, le Système de Sécrétion de Type 3 (SST3) représente une cible thérapeutique majeure de P. aeruginosa. En particulier, cibler la protéine qui forme la pointe de l'injectisome, PcrV, peut bloquer le SST3 et réduire la virulence dans des modèles in vitro et in vivo.

Trois groupes de l'IBS (PatBac, PB&RC et CAID) ont réuni leurs efforts pour explorer le répertoire en anticorps humain (humAb) de patients du CHU de Grenoble atteints de mucoviscidose et infectés de manière chronique par P. aeruginosa. L'objectif de ce projet soutenu par l'ANR est de générer des humAb capable de bloquer la pathogénicité de cette bactérie, en se basant sur le tri par FACS des cellules B mémoires. Suite au criblage, production des humAb recombinants et caractérisation, deux humAb reconnaissant PcrV et bloquant l'injection de toxines dans les cellules hôtes ont été identifiés.

En combinant des approches de microbiologie cellulaire, génétique, immunologie et biologie structurale, le consortium a découvert que les humAb bloquant l'action du SST3, issus de cette étude ou de travaux d'autres laboratoires, agissent suivant trois mécanismes distincts. Ceci permet d'alimenter les stratégies visant à développer de nouvelles thérapies efficaces dans le contexte de l'antibiorésistance.

Neutralizing human monoclonal antibodies that target the PcrV component of the type III secretion system of Pseudomonas aeruginosa act through distinct mechanism. Desveaux JM, Faudry E, Carlos Contreras-Martel C, Cretin F, Dergan-Dylon LS, Amen A, Bally I, Tardivy-Casemajor V, Chenavier F, Fouquenet D, Caspar Y, Attree I*, Dessen A*, Poignard P*. Elife 2026, 14:RP105195. doi : 10.7554/eLife.105195.
*co-corresponding

Contacts :

Ina Attree (IBS/Groupe Pathogenèse bactérienne et Réponses Cellulaires)
Pascal Poignard (IBS/Groupe Complement, anticorps et maladies infectieuses)

A la découverte des métiers de la Recherche en visioconférence

2026-03-25T15:40:29Z

Nos scientifiques ont à coeur de partager la passion qui les anime avec les lycées de la région qui n'ont pas la possibilité de venir à Grenoble participer à des ateliers dans nos labos. Ils souhaitent donc aider les lycéens dans leur orientation en échangeant avec eux autour des carrières scientifiques dans la recherche.
A travers leur parcours et leurs recherches, vous découvrirez notamment comment l'on devient chercheur (mais également d'autres métiers de la recherche), comment nos scientifiques communiquent sur leurs résultats, et les valorisent. Ils répondront bien sûr aux questions des élèves.

Lieu : Cette intervention se déroulera en visioconférence (un créneau de test sera proposé à l'enseignant avant le jour J).

Durée : 1h

Public : classes de lycée

Thèmes abordés : Biologie, Chimie, Médecine, Physique

Dates : 4 créneaux seront proposés entre vendredi 3 et lundi 13 octobre 2025. Plusieurs classes pourront se connecter simultanément.

Réservation (obligatoire) et informations : dominique.marion.ibs@sfr.fr

Le Vivant à la loupe

2026-03-25T15:18:33Z

Les scientifiques de l'IBS proposent une approche ludique et pratique pour faire découvrir aux enfants de CM2 le fonctionnement du vivant et l'infiniment petit.

Des ateliers adaptés au niveau des élèves leur permettront de découvrir les molécules qui composent le vivant (les enfants participeront un atelier sur les deux ou trois disponibles).

L'inscription est obligatoire et il doit y avoir un adulte pour 10 élèves

Public : classes de CM2

Durée de l'atelier : 1h30

Thèmes abordés : Biologie, Chimie, Médecine

Dates et horaires : Entre le 06 et le 10 octobre 2026 (un créneau le matin et un l'après-midi dans la même école, 30 élèves max dans chaque créneau)

Lieu : Ces ateliers auront lieu dans les écoles.

Réservation obligatoire : Contact